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万見
- PDB-3nun: phosphoinositide-dependent kinase-1 (PDK1) with lead compound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nun
タイトルphosphoinositide-dependent kinase-1 (PDK1) with lead compound
要素PkB-like
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase domain / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / activation of protein kinase B activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / Integrin signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / insulin receptor signaling pathway / Downstream TCR signaling / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-(2-aminopyrimidin-4-yl)-1H-indazol-3-amine / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Campobasso, N. / Ward, P.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Aminoindazole PDK1 Inhibitors: A Case Study in Fragment-Based Drug Discovery
著者: Medina, J.R. / Blackledge, C.W. / Heerding, D.A. / Campobasso, N. / Ward, P. / Briand, J. / Wright, L. / Axten, J.M.
履歴
登録2010年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PkB-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,95712
ポリマ－33,7861
非ポリマー1,17111
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PkB-like
ヘテロ分子

A: PkB-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,91424
ポリマ－67,5722
非ポリマー2,34222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area6420 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area24550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.761, 122.761, 47.106
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PkB-like


分子量: 33785.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PkB-like 1 / 発現宿主: Baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9UPJ8, UniProt: O15530*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-JMZ / 6-(2-aminopyrimidin-4-yl)-1H-indazol-3-amine / 6-(2-アミノピリミジン-4-イル)-1H-インダゾ-ル-3-アミン


分子量: 226.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H10N6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1M TRIS, pH 9, sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 20848 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.016 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.28110.42420260.999197.5
2.28-2.3711.20.32720520.987198
2.37-2.4811.20.25920581.004198.8
2.48-2.6111.30.2220730.986199
2.61-2.7711.40.16720521.021198.6
2.77-2.9911.40.11520821.036199
2.99-3.2911.40.08220911.077199.4
3.29-3.7611.30.0621010.999199.3
3.76-4.7411.10.04721310.982199.5
4.74-5010.70.04121821.068199.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→40.183 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8406 / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1072 5.15 %
Rwork0.1802 --
obs-20834 98.81 %
溶媒の処理Bsol: 51.122 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 148.84 Å2 / Biso mean: 39.7875 Å2 / Biso min: 12.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.663 Å20 Å2-0 Å2
2--3.663 Å2-0 Å2
3----7.326 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.183 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2254 0 71 77 2402
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0231
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0651
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9751
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.131
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.1957-2.21430.2059462X-RAY DIFFRACTION4091
2.2143-2.23350.2122474X-RAY DIFFRACTION4089
2.2335-2.25350.2105478X-RAY DIFFRACTION4092
2.2535-2.27410.1977493X-RAY DIFFRACTION4096
2.2741-2.29560.1978495X-RAY DIFFRACTION4096
2.2956-2.31790.1896506X-RAY DIFFRACTION4095
2.3179-2.3410.1904467X-RAY DIFFRACTION4090
2.341-2.36520.1895480X-RAY DIFFRACTION4091
2.3652-2.39030.1778487X-RAY DIFFRACTION4095
2.3903-2.41660.1566480X-RAY DIFFRACTION4094
2.4166-2.44410.1722503X-RAY DIFFRACTION4095
2.4441-2.47280.1745479X-RAY DIFFRACTION4091
2.4728-2.5030.1792496X-RAY DIFFRACTION4094
2.503-2.53460.1789483X-RAY DIFFRACTION4095
2.5346-2.5680.1707483X-RAY DIFFRACTION4095
2.568-2.60320.186509X-RAY DIFFRACTION4093
2.6032-2.64030.1943478X-RAY DIFFRACTION4093
2.6403-2.67970.1718495X-RAY DIFFRACTION4096
2.6797-2.72160.1748495X-RAY DIFFRACTION4095
2.7216-2.76620.1803489X-RAY DIFFRACTION4093
2.7662-2.81390.1862492X-RAY DIFFRACTION4095
2.8139-2.86510.1895506X-RAY DIFFRACTION4094
2.8651-2.92010.1892493X-RAY DIFFRACTION4094
2.9201-2.97970.1924482X-RAY DIFFRACTION4092
2.9797-3.04450.1824483X-RAY DIFFRACTION4095
3.0445-3.11530.2032500X-RAY DIFFRACTION4093
3.1153-3.19320.1917477X-RAY DIFFRACTION4092
3.1932-3.27950.1775506X-RAY DIFFRACTION4095
3.2795-3.37590.1721508X-RAY DIFFRACTION4094
3.3759-3.48480.1625479X-RAY DIFFRACTION4095
3.4848-3.60930.1707526X-RAY DIFFRACTION4096
3.6093-3.75370.1653489X-RAY DIFFRACTION4093
3.7537-3.92440.1552492X-RAY DIFFRACTION4094
3.9244-4.13110.1408497X-RAY DIFFRACTION4095
4.1311-4.38970.1272525X-RAY DIFFRACTION4097
4.3897-4.72810.1426517X-RAY DIFFRACTION4095
4.7281-5.2030.1526508X-RAY DIFFRACTION4095
5.203-5.95380.1935509X-RAY DIFFRACTION4094
5.9538-7.49320.199514X-RAY DIFFRACTION4094
7.4932-40.18970.1813527X-RAY DIFFRACTION4091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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