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- PDB-3orx: PDK1 mutant bound to allosteric disulfide fragment inhibitor 1F8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3orx
タイトルPDK1 mutant bound to allosteric disulfide fragment inhibitor 1F8
要素3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PIF pocket / C-helix / activation loop / AGC kinase / Transferase / Allosteric inhibitor / Phosphorylation / allostery / disulfide / kinase / PDK1 / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / activation of protein kinase B activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / Integrin signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / insulin receptor signaling pathway / Downstream TCR signaling / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1F8 / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2044 Å
データ登録者Sadowsky, J.D. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Turning a protein kinase on or off from a single allosteric site via disulfide trapping.
著者: Sadowsky, J.D. / Burlingame, M.A. / Wolan, D.W. / McClendon, C.L. / Jacobson, M.P. / Wells, J.A.
履歴
登録2010年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
B: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
E: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
F: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
G: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
H: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,44420
ポリマ－289,4208
非ポリマー2,02412
水23,3111294
1
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4483
ポリマ－36,1771
非ポリマー2712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4483
ポリマ－36,1771
非ポリマー2712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4483
ポリマ－36,1771
非ポリマー2712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4483
ポリマ－36,1771
非ポリマー2712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4132
ポリマ－36,1771
非ポリマー2351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4132
ポリマ－36,1771
非ポリマー2351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4132
ポリマ－36,1771
非ポリマー2351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4132
ポリマ－36,1771
非ポリマー2351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.289, 115.870, 145.718
Angle α, β, γ (deg.)91.76, 89.99, 95.41
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 75:236 or resseq 238:359 )
211chain B and (resseq 77:236 or resseq 239:359 )
311chain C and (resseq 75:236 or resseq 238:359 )
411chain D and (resseq 76:236 or resseq 238:359 )
112chain E and (resseq 76:231 or resseq 242:359 )
212chain F and (resseq 75:230 or resseq 241:359 )
312chain G and (resseq 75:230 or resseq 241:359 )
412chain H and (resseq 75:230 or resseq 241:359 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 36177.457 Da / 分子数: 8 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 51-359) / 変異: T148C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK1, PDPK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-1F8 / 2-methyl-N-(2-sulfanylethyl)-1-benzofuran-3-carboxamide


分子量: 235.302 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO2S
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11589 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 128125 / Num. obs: 128125 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 12.765
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 2.761 / Num. unique all: 12662 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 2010_01_09_2330)精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H1W

1h1w


解像度: 2.2044→45.247 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2426 6442 5.03 %RANDOM
Rwork0.2076 ---
obs0.2094 128055 96.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.482 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2571 Å20.0389 Å20.2399 Å2
2--1.5604 Å2-0.5387 Å2
3----1.5487 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2044→45.247 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17617 0 132 1294 19043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01318196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36224661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8276487
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0992708
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063125
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2253X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2253X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.086
13C2251X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.086
14D2251X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.09
21E2102X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F2102X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.186
23G2123X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
24H2106X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.17
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2044-2.22940.32861830.28163532X-RAY DIFFRACTION84
2.2294-2.25570.29542350.26393987X-RAY DIFFRACTION96
2.2557-2.28320.30072300.25283972X-RAY DIFFRACTION97
2.2832-2.31210.28792130.24684034X-RAY DIFFRACTION96
2.3121-2.34250.29552180.22844064X-RAY DIFFRACTION96
2.3425-2.37460.26882150.23264100X-RAY DIFFRACTION96
2.3746-2.40850.30082260.23053991X-RAY DIFFRACTION98
2.4085-2.44440.25952130.22134018X-RAY DIFFRACTION97
2.4444-2.48260.25262020.21534120X-RAY DIFFRACTION96
2.4826-2.52330.28682290.22584104X-RAY DIFFRACTION96
2.5233-2.56680.2872060.2223986X-RAY DIFFRACTION98
2.5668-2.61350.25982140.22524067X-RAY DIFFRACTION97
2.6135-2.66380.27342190.21514075X-RAY DIFFRACTION97
2.6638-2.71810.26252130.22174059X-RAY DIFFRACTION97
2.7181-2.77720.24591900.21544079X-RAY DIFFRACTION98
2.7772-2.84180.28721930.22124145X-RAY DIFFRACTION97
2.8418-2.91290.26912180.2174133X-RAY DIFFRACTION97
2.9129-2.99160.24292280.22193963X-RAY DIFFRACTION98
2.9916-3.07960.28252060.2294187X-RAY DIFFRACTION97
3.0796-3.1790.25962390.21534005X-RAY DIFFRACTION98
3.179-3.29260.24022070.20674120X-RAY DIFFRACTION98
3.2926-3.42440.22951940.19764161X-RAY DIFFRACTION98
3.4244-3.58020.19052290.18014063X-RAY DIFFRACTION98
3.5802-3.76890.19532280.17474108X-RAY DIFFRACTION98
3.7689-4.00480.19912240.17294108X-RAY DIFFRACTION97
4.0048-4.31380.21482140.18094087X-RAY DIFFRACTION98
4.3138-4.74750.22211930.17034117X-RAY DIFFRACTION98
4.7475-5.43350.19512040.18544036X-RAY DIFFRACTION96
5.4335-6.84190.22662220.21144156X-RAY DIFFRACTION99
6.8419-45.25610.23692370.21264036X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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