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- PDB-3naz: Basal state form of Yeast Glycogen Synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3naz
タイトルBasal state form of Yeast Glycogen Synthase
要素
  • Glycogen [starch] synthase isoform 2
  • PEPTIDE
キーワードTRANSFERASE / Glycogen Synthase / Glucose-6-phosphate / Yeast / Allosteric activation
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen synthesis / glycogen binding / glycogen(starch) synthase / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / glycogen granule / glycogen biosynthetic process / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
F1FO ATP Synthase / F1FO ATP Synthase - #10 / Glycogen synthase / Glycogen synthase / Glycogen Phosphorylase B; / Helix non-globular / Special / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen [starch] synthase isoform 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Baskaran, S. / Hurley, T.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for glucose-6-phosphate activation of glycogen synthase.
著者: Baskaran, S. / Roach, P.J. / Depaoli-Roach, A.A. / Hurley, T.D.
履歴
登録2010年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen [starch] synthase isoform 2
B: Glycogen [starch] synthase isoform 2
C: Glycogen [starch] synthase isoform 2
D: Glycogen [starch] synthase isoform 2
E: PEPTIDE
F: PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,04522
ポリマ－329,5086
非ポリマー1,53716
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11520 Å2
ΔGint-256 kcal/mol
Surface area97010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.529, 166.154, 121.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glycogen [starch] synthase isoform 2


分子量: 82112.750 Da / 分子数: 4 / 変異: R580A, R581A, R583A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSY2, L8479.8, YLR258W / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P27472, glycogen(starch) synthase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE


分子量: 528.644 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSY2, L8479.8, YLR258W / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細1) THE CRYSTALLIZED SEQUENCE HAS BEEN REFERENCED TO UNP ENTRY P27472. HOWEVER, RESIDUE A535S IS ...1) THE CRYSTALLIZED SEQUENCE HAS BEEN REFERENCED TO UNP ENTRY P27472. HOWEVER, RESIDUE A535S IS ANNOTATED IN GENBANK ENTRY ACCESSION CODE AAA88716. 2) CHAINS E AND F HAVE POOR ELECTRON DENSITY. THEY COULD BE EITHER A SEGMENT OF THE C-TERMINAL DISORDER REGION (RESIDUES 642-705) OR THE N-TERMINAL HIS-TAG FROM SYMMETRY RELATED MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.08 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 20% PEG 3400, 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 73853 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 65.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 13.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→48.03 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 2.44 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 0.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 3566 5.05 %
Rwork0.203 --
obs0.205 70557 94.8 %
all-74411 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.8 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.234 Å20 Å22.486 Å2
2--6.737 Å20 Å2
3----9.971 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19771 0 80 0 19851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00820292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06827473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1227308
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0762980
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.0390.3841140.3222041X-RAY DIFFRACTION72
3.039-3.0820.3491150.2982329X-RAY DIFFRACTION83
3.082-3.1280.3151250.2822429X-RAY DIFFRACTION85
3.128-3.1770.3421200.2742468X-RAY DIFFRACTION88
3.177-3.2290.3161140.2752584X-RAY DIFFRACTION90
3.229-3.2850.3111230.2612519X-RAY DIFFRACTION90
3.285-3.3440.3051280.2482643X-RAY DIFFRACTION92
3.344-3.4090.2871380.2352649X-RAY DIFFRACTION94
3.409-3.4780.2771600.2292629X-RAY DIFFRACTION95
3.478-3.5540.2721390.2272736X-RAY DIFFRACTION96
3.554-3.6360.2471390.2142711X-RAY DIFFRACTION96
3.636-3.7270.2381410.2062745X-RAY DIFFRACTION98
3.727-3.8280.2521520.2082727X-RAY DIFFRACTION98
3.828-3.9410.2621620.1982770X-RAY DIFFRACTION98
3.941-4.0680.2271660.1882771X-RAY DIFFRACTION99
4.068-4.2130.2141610.1792784X-RAY DIFFRACTION99
4.213-4.3820.2551610.182826X-RAY DIFFRACTION99
4.382-4.5810.2521540.1722793X-RAY DIFFRACTION100
4.581-4.8220.1871550.1612813X-RAY DIFFRACTION100
4.822-5.1240.2151490.1622828X-RAY DIFFRACTION100
5.124-5.5190.231570.1782810X-RAY DIFFRACTION99
5.519-6.0740.2951420.1972830X-RAY DIFFRACTION99
6.074-6.950.2411560.1912828X-RAY DIFFRACTION100
6.95-8.7480.2251300.162877X-RAY DIFFRACTION100
8.748-48.0390.2281650.1812851X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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