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- PDB-3n56: Crystal Structure of human Insulin-degrading enzyme (IDE) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n56
タイトルCrystal Structure of human Insulin-degrading enzyme (IDE) in complex with human B-type natriuretic peptide (BNP)
要素
  • Insulin-degrading enzyme
  • Natriuretic peptides B
キーワードHYDROLASE/HORMONE / INSULYSIN / INSULINASE / A-BETA DEGRADING ENZYME / CRYPTIDASE / HYDROLASE / HORMONE / DISEASE MUTATION / DIABETES MELLITUS / INSULIN / CARDIAC / SECRETED / PROTEASE / DISULFIDE BOND / METALLOPROTEASE / HUMAN INSULIN-DEGRADNG ENZYME / METAL-BINDING / NATRIURETIC PEPTIDE / NATRIURETIC FACTOR / CARDIOVASCULAR REGULATION / HYDROLASE-HORMONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


diuretic hormone activity / body fluid secretion / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of renal sodium excretion / cGMP biosynthetic process / insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / regulation of vascular permeability ...diuretic hormone activity / body fluid secretion / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of renal sodium excretion / cGMP biosynthetic process / insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / regulation of vascular permeability / cardiac conduction system development / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of urine volume / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / negative regulation of systemic arterial blood pressure / hormone receptor binding / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / cGMP-mediated signaling / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / neuropeptide signaling pathway / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of angiogenesis / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / hormone activity / negative regulation of cell growth / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / regulation of blood pressure / positive regulation of protein catabolic process / vasodilation / peroxisome / protein folding / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / cell surface receptor signaling pathway / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Natriuretic peptide, brain type / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like ...Natriuretic peptide, brain type / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Insulin-degrading enzyme / Natriuretic peptides B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.102 Å
データ登録者Funke, T. / Guo, Q. / Tang, W.-J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of human Insulin-degrading enzyme (IDE) in complex with human B-type natriuretic peptide (BNP)
著者: Ralat, L.A. / Funke, T. / Ren, M. / Guo, Q. / Dickey, D.M. / Potter, L.R. / Tang, W.-J.
履歴
登録2010年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: Natriuretic peptides B
D: Natriuretic peptides B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,3768
ポリマ－236,0694
非ポリマー3074
水97354
1
A: Insulin-degrading enzyme
C: Natriuretic peptides B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1884
ポリマ－118,0352
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
D: Natriuretic peptides B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1884
ポリマ－118,0352
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)264.036, 264.036, 90.645
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulin protease / Insulinase / Insulysin / Abeta-degrading protease


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-1019
変異: C110L, E111Q, C171S, C178S, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCG_1810909, IDE, RP11-366I13.1-001 / プラスミド: PPROEX-H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド Natriuretic peptides B / Gamma-brain natriuretic peptide


分子量: 3474.120 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 103-134 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPPB / 参照: UniProt: P16860
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% PEGMME-5000, 10% TACSIMATE, 10% DIOXANE, 100 mM Na-HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) AND Si(220)-SAGITALLY FOCUSED DOUBLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.102→50 Å / Num. all: 63372 / Num. obs: 62152 / % possible obs: 96.54 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.20299 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.102→3.182 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 4642 / Rsym value: 0.462 / % possible all: 98.64

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3cww

3cww


解像度: 3.102→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 16.517 / SU ML: 0.291 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.385
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1206 1.9 %RANDOM
Rwork0.20221 ---
obs0.203 62152 96.54 %-
all-63359 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 94.43 Å2 / Biso mean: 54.03 Å2 / Biso min: 36.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.26 Å20.63 Å2-0 Å2
2--1.26 Å2-0 Å2
3----1.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.102→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15572 0 14 54 15640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02215996
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1661.96721641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.37551904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.36324.477793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.821152859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4831582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.22325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02112194
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3811.59552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.728215464
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.72536444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3564.56175
LS精密化 シェル解像度: 3.102→3.182 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 76 -
Rwork0.295 4642 -
all-4718 -
obs-4642 98.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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