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- PDB-3n07: Structure of putative 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate ph... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3n07 | ||||||
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Title | Structure of putative 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase from Vibrio cholerae | ||||||
![]() | 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase | ||||||
![]() | HYDROLASE / structural genomics / phosphatase / PSI-2 / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC | ||||||
Function / homology | ![]() 3-deoxy-manno-octulosonate-8-phosphatase / 3-deoxy-manno-octulosonate-8-phosphatase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liu, W. / Ramagopal, U.A. / Toro, R. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for the divergence of substrate specificity and biological function within HAD phosphatases in lipopolysaccharide and sialic acid biosynthesis. Authors: Daughtry, K.D. / Huang, H. / Malashkevich, V. / Patskovsky, Y. / Liu, W. / Ramagopal, U. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 288.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 246.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 449.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 453.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3mmzC ![]() 3mn1C ![]() 4hgnC ![]() 4hgoC ![]() 4hgpC ![]() 4hgqC ![]() 4hgrC C: citing same article ( |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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5 | ![]()
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Unit cell |
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Details | unknown |
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Components
#1: Protein | Mass: 21819.195 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 42.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 25% PEG 3350, Vapor diffusion, Sitting drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 28, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.76→50 Å / Num. obs: 72199 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.214 / Net I/σ(I): 12.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 49.14 Å2 / Biso mean: 29.816 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.76→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.758→1.804 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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