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- PDB-3msx: Crystal structure of RhoA.GDP.MgF3 in complex with GAP domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3msx
タイトルCrystal structure of RhoA.GDP.MgF3 in complex with GAP domain of ArhGAP20
要素
  • Rho GTPase-activating protein 20
  • Transforming protein RhoA
キーワードPROTEIN BINDING / protein-proten complex / transition state / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of Rho protein signal transduction / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / PI3K/AKT activation / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Rho GTPase-activating protein 20, PH domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Rho GTPase-activating protein domain ...: / : / : / Rho GTPase-activating protein 20, PH domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho GTPase activation protein / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Transforming protein RhoA / Rho GTPase-activating protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Utepbergenov, D. / Cooper, D.R. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Mechanism of molecular specificity of RhoGAP domains towards small GTPases of RhoA family.
著者: Utepbergenov, D. / Cooper, D.R. / Derewenda, U. / Somlyo, A.V. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2010年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Rho GTPase-activating protein 20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4915
ポリマ－42,9422
非ポリマー5493
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.057, 88.977, 137.725
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-84-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20363.309 Da / 分子数: 1 / 変異: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARH12, ARHA, RHO12, RHOA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Rho GTPase-activating protein 20 / Rho-type GTPase-activating protein 20


分子量: 22578.984 Da / 分子数: 1 / Fragment: GAP domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGAP20, KIAA1391 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: Q9P2F6

-
非ポリマー , 4種, 225分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE / トリフルオロマグネサ-ト


分子量: 81.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystallization drop was 1:1 mixture of protein dissolved in 20 mM Tris, pH 8.5, 100 mM NaCl, 5 mM NaF, 5 mM MgCl2, 5mM 2-mercaptoethanol and 20 w/v% PEG 8000, 0.2 M NaCl, 0.17 M NH4Cl, 0.1 M ...詳細: Crystallization drop was 1:1 mixture of protein dissolved in 20 mM Tris, pH 8.5, 100 mM NaCl, 5 mM NaF, 5 mM MgCl2, 5mM 2-mercaptoethanol and 20 w/v% PEG 8000, 0.2 M NaCl, 0.17 M NH4Cl, 0.1 M phosphate citrate buffer. The crystallization reservoir was 20 w/v% PEG 8000, 0.2 M NaCl, 0.17 M NH4Cl, 0.1 M phosphate citrate buffer, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97166 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月4日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97166 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→40 Å / Num. obs: 41890 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.65-1.6897.30.128581.131100
3.11-3.237.30.1018621.077100
3.23-3.387.40.0888611.118100
3.38-3.567.40.0748741.162100
3.56-3.787.30.0648751.185100
3.78-4.077.30.0548761.03100
4.07-4.487.30.0478730.983100
4.48-5.137.20.0439051.033100
5.13-6.4670.0568851.05899.9
6.46-406.60.0559531.0299.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→27.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.208 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.848 / SU B: 4.599 / SU ML: 0.076 / SU R Cruickshank DPI: 0.162 / SU Rfree: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2229 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.196 41890 85.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.87 Å2 / Biso mean: 37.867 Å2 / Biso min: 18.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2929 0 33 222 3184
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5031.9874112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1165369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.38325.035141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.69415540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2321517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22129
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3441.51899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89523009
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.87231272
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7974.51102
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.689 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 80 -
Rwork0.269 1537 -
all-1617 -
obs--43.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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