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万見
- PDB-3mnn: A Ruthenium Antitumour Agent Forms Specific Histone Protein Adduc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mnn
タイトルA Ruthenium Antitumour Agent Forms Specific Histone Protein Adducts in the Nucleosome Core
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME / NCP / RUTHENIUM / RAPTA-C / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1-methyl-4-(1-methylethyl)benzene / Chem-PTW / RUTHENIUM ION / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ong, M.S. / Davey, C.A.
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2011
タイトル: A ruthenium antimetastasis agent forms specific histone protein adducts in the nucleosome core
著者: Wu, B. / Ong, M.S. / Groessl, M. / Adhireksan, Z. / Hartinger, C.G. / Dyson, P.J. / Davey, C.A.
履歴
登録2010年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,69323
ポリマ－196,20310
非ポリマー1,49013
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area57000 Å2
ΔGint-382 kcal/mol
Surface area73670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.350, 109.860, 182.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: HISTONE H3 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: HISTONE H4 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 12941.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: HISTONE H2A, LOC494591 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: HISTONE H2B / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44749.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: PALINDROMIC ALPHA-SATELLITE 145 BASE PAIR DNA CLONED AS TWO HALF-SITES IN pUC19 PLASMID, EXPRESSED IN E. COLI HB101 CELLS.
#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44740.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: PALINDROMIC ALPHA-SATELLITE 145 BASE PAIR DNA CLONED AS TWO HALF-SITES IN pUC19 PLASMID, EXPRESSED IN E. COLI HB101 CELLS.

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非ポリマー , 6種, 35分子

#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-RU / RUTHENIUM ION


分子量: 101.070 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ru
#10: 化合物 ChemComp-MML / 1-methyl-4-(1-methylethyl)benzene / p-cymene / p-シメン


分子量: 134.218 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14
#11: 化合物 ChemComp-PTW / 1,3,5-triaza-7-phosphatricyclo[3.3.1.1~3,7~]decane / 1,3,5-Triaza-7-phosphaadamantane / 1,5:3,7-ジメタノ-3,5,7-トリアザ-1-ホスファシクロオクタン


分子量: 157.153 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12N3P
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE RUTHENIUM ANTITUMOUR AGENT RAPTA-C CONSISTS OF RU, MML, PTW AND TWO CL BINDING TO THE RU ATOM. ...THE RUTHENIUM ANTITUMOUR AGENT RAPTA-C CONSISTS OF RU, MML, PTW AND TWO CL BINDING TO THE RU ATOM. THE CL ATOMS AT RU WERE SUBSTITUTED WITH OTHER PROTEIN GROUPS ON BINDING.
配列の詳細G102A IN ENTITY 1 (CHAIN A AND E) AND S29T IN ENTITY 4 (CHAIN D AND H) REPRESENT UNINTENTIONAL ...G102A IN ENTITY 1 (CHAIN A AND E) AND S29T IN ENTITY 4 (CHAIN D AND H) REPRESENT UNINTENTIONAL MUTATIONS OR VARIATION IN GENOMIC SOURCES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 55mM KCl, 85mM MnCl2, 20mM K-Cacodylate, pH 6, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年12月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→94.13 Å / Num. obs: 74426 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 10557 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NZD

2nzd


解像度: 2.5→94.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 11.557 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27704 1485 2 %RANDOM
Rwork0.24747 ---
all0.2475 74426 --
obs0.24809 72837 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 85.801 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å20 Å2
2---2.19 Å20 Å2
3---1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→94.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6086 5939 79 22 12126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02112928
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4752.54818773
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0855757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.26121.255271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.55151183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2161586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.22131
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.24988
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.28076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1530.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7171.53871
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.326110
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.097312173
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9794.512591
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 105 -
Rwork0.367 5150 -
obs--96.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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