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万見
- PDB-3mn3: An inhibited conformation for the protein kinase domain of the Sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mn3
タイトルAn inhibited conformation for the protein kinase domain of the Saccharomyces cerevisiae AMPK homolog Snf1
要素Carbon catabolite-derepressing protein kinase
キーワードTRANSFERASE / SNF1 / kinase domain / autoinhibitory region
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle ...fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / invasive growth in response to glucose limitation / Macroautophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / filamentous growth / vacuolar membrane / cellular response to stress / nuclear envelope lumen / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / response to unfolded protein / cellular response to glucose starvation / positive regulation of gluconeogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / guanyl-nucleotide exchange factor activity / molecular function activator activity / nuclear membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of translation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbon catabolite-derepressing protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Tong, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: An inhibited conformation for the protein kinase domain of the Saccharomyces cerevisiae AMPK homolog Snf1.
著者: Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Tong, L.
履歴
登録2010年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0281
ポリマ－31,0281
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase

A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0562
ポリマ－62,0562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.981, 76.981, 286.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量: 31028.217 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 50-320 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF1, CAT1, CCR1, GLC2, PAS14, YDR477W, D8035.20 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: P06782, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 10% (w/v) PEG3350 and 50mM Na2SO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9815 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月1日
放射モノクロメーター: horizontally deflecting and focusing crystal preceded by a vertically focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9815 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→30 Å / Num. all: 19910 / Num. obs: 19799 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.38→2.48 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 15.093 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 872 5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.231 17349 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.14 Å2 / Biso mean: 59.94 Å2 / Biso min: 40.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.88 Å20 Å20 Å2
2--2.88 Å20 Å2
3----5.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 0 54 2094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222085
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.271.9772819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6055249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.14223.87193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.7615382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.351512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2858
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6151.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13322044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2933892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1054.5775
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.457 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 64 -
Rwork0.3 1139 -
all-1203 -
obs--96.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8466-1.4269-0.70633.07320.40835.1587-0.08970.05040.45280.09880.26110.2069-0.5944-0.6458-0.1714-0.04280.05920.0172-0.06250.0434-0.1016-18.01733.836231.712
21.34730.3817-0.40182.3262-0.18772.7232-0.14880.13370.0294-0.02070.1864-0.15160.09410.0266-0.0376-0.1036-0.1521-0.038-0.0514-0.0326-0.1289-4.343622.2612.4289
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A50 - 135
2X-RAY DIFFRACTION2A136 - 320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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