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- PDB-2h6d: Protein Kinase Domain of the Human 5'-AMP-activated protein kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h6d
タイトルProtein Kinase Domain of the Human 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 (AMPK alpha-2 chain)
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / ATP-binding / Cholesterol biosynthesis / Fatty acid biosynthesis / Kinase / Lipid synthesis / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Serine/threonine-protein kinase / Steroid biosynthesis / Sterol biosynthesis / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle ...positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / negative regulation of TOR signaling / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / protein localization to lipid droplet / lipid biosynthetic process / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / response to muscle activity / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of macroautophagy / regulation of macroautophagy / fatty acid homeostasis / cellular response to nutrient levels / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / energy homeostasis / positive regulation of protein localization / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cellular response to calcium ion / positive regulation of glycolytic process / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / regulation of circadian rhythm / autophagy / Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose homeostasis / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / ciliary basal body / protein phosphorylation / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / dendrite / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Littler, D.R. / Walker, J.R. / Wybenga-Groot, L. / Newman, E.M. / Butler-Cole, C. / Mackenzie, F. / Finerty, P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. ...Littler, D.R. / Walker, J.R. / Wybenga-Groot, L. / Newman, E.M. / Butler-Cole, C. / Mackenzie, F. / Finerty, P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: A conserved mechanism of autoinhibition for the AMPK kinase domain: ATP-binding site and catalytic loop refolding as a means of regulation.
著者: Littler, D.R. / Walker, J.R. / Davis, T. / Wybenga-Groot, L.E. / Finerty, P.J. / Newman, E. / Mackenzie, F. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2006年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5581
ポリマ－31,5581
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.454, 67.410, 50.493
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 / E.C.2.7.11.1 / AMPK alpha-2 chain


分子量: 31557.746 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAA2, AMPK, AMPK2 / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P54646, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 18.6% PEG 4000, 0.1M AmSO4, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 15%v/v isopropanol,5mM ATP/MgCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月19日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→19.72 Å / Num. all: 22387 / Num. obs: 22387 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 26.91
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 930 / Rsym value: 0.504 / % possible all: 83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
RESOLVEモデル構築
ARP/wARPモデル構築
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FH9

2fh9


解像度: 1.85→19.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.413 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22674 1147 5.1 %RANDOM
Rwork0.18803 ---
obs0.19003 21209 98.76 %-
all-22636 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å20 Å2-0.57 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 0 164 2232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5131.9632855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5015254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.28722.94795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.26615386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3641515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021569
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21432
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1290.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.99731317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.72842060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9265903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3567795
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 75 -
Rwork0.254 1344 -
obs--86.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.04983.42363.1153.28312.15115.4297-0.1693-0.2780.65420.068-0.0204-0.1246-0.3716-0.23710.18970.08440.01750.00280.07410.00720.105213.994730.369211.006
28.2407-1.6235-3.06961.61440.68823.1132-0.10930.14410.37540.08330.002-0.1082-0.0973-0.070.10730.1043-0.0205-0.00160.09780.01470.115916.477129.820914.0176
312.4349-8.19856.47111.5261-9.236413.2887-0.05770.21560.25450.2984-0.08220.2917-0.0399-0.5870.13990.13740.0125-0.00170.0718-0.04950.0244-2.018728.828322.0459
416.5423-13.082-1.014118.41052.76956.03980.0292-0.2915-0.14980.13690.2521-0.17730.60050.2774-0.28130.1601-0.02870.03850.0601-0.04380.05288.430619.837326.507
51.28574.6852.193630.4436.72253.86350.168-0.017-0.38740.79320.3971-1.77540.1030.1207-0.56510.06830.0204-0.0470.0915-0.08360.209216.89214.253619.3507
64.6425-4.3305-2.172312.47482.59261.0545-0.1134-0.26910.3790.33630.2048-0.198-0.0188-0.0536-0.09140.07240.0183-0.01750.1162-0.01830.032611.840132.332121.7929
72.42393.45693.06914.94074.53556.2417-0.0670.0261-0.0927-0.19060.1819-0.1998-0.1656-0.1299-0.11490.04210.0170.01340.07880.00290.124113.009514.51815.2969
82.51830.31321.35561.95380.67516.2614-0.03080.3291-0.0625-0.15920.1166-0.4217-0.04310.343-0.08580.03480.00230.01430.0801-0.03660.132213.72841.23513.1702
94.2231-0.4836-2.36775.59945.397210.8585-0.0599-0.16630.34330.91690.1038-0.39630.3521-0.1763-0.04390.19470.0326-0.0890.0216-0.01510.10238.47656.030321.587
103.1852-0.5011-6.19540.7691-1.408425.09980.28860.12720.64940.28550.08960.278-0.7982-0.2032-0.37820.08790.00720.04620.0241-0.01470.15681.36212.658416.992
1112.7803-5.8355-2.678810.5104-0.58370.9776-0.1051-0.18450.4249-0.06240.165-0.84060.02680.0416-0.05990.01810.0030.00450.1121-0.03450.162716.145911.18878.0486
121.1041-3.38412.082510.3727-6.3853.9616-0.21440.05590.02340.2978-0.0811-0.1489-0.1756-0.09190.29550.03160.02790.00450.07720.02820.19399.862917.572911.3878
1314.73242.6855-7.242814.975-6.122612.4163-0.14191.1454-1.0904-1.5268-0.2378-0.26540.6168-0.35410.37970.15890.03980.03030.0539-0.04970.03274.824122.3402-0.368
146.4372.26680.69090.80660.37342.113-0.081-0.05120.24960.09320.04680.2027-0.0796-0.34540.03410.11880.01340.03340.1054-0.0050.0799-9.44645.822116.1225
153.1417-0.5189-3.99132.16181.80798.99420.03550.2291-0.0232-0.02830.01450.0343-0.0153-0.1749-0.050.06180.0028-0.00980.0912-0.00080.07372.56311.92186.504
1619.92981.70486.56990.60071.48314.031-0.5520.58951.809-0.6041-0.118-0.1642-0.7686-0.17230.670.10630.0585-0.010.06920.04160.1436-7.78325.6136-1.8099
175.4594-2.3681-1.09054.29921.24833.00140.0290.1979-0.0624-0.0517-0.13710.02030.083-0.260.10820.1080.0043-0.00030.1703-0.04120.0718-5.1793-2.47680.3228
188.8504-2.123-3.49832.9972.23056.4285-0.05410.3135-0.34860.1908-0.06420.09170.5-0.36850.11830.1543-0.0533-0.00660.0811-0.00310.088-2.0269-6.89110.9714
195.3547-2.47670.03455.33921.90625.6202-0.0479-0.3325-0.240.60230.1574-0.37760.7110.2536-0.10950.20070.0054-0.05110.01920.01790.08896.7116-7.428117.7445
206.03312.94752.71965.07772.57996.62460.1081-0.0413-0.19380.73040.0997-0.63850.52550.2296-0.20780.13020.0786-0.10050.0301-0.02970.127515.7144-4.353615.5225
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA10 - 327 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2AA33 - 5130 - 48
3X-RAY DIFFRACTION3AA52 - 6149 - 58
4X-RAY DIFFRACTION4AA62 - 7159 - 68
5X-RAY DIFFRACTION5AA72 - 8069 - 77
6X-RAY DIFFRACTION6AA81 - 9278 - 89
7X-RAY DIFFRACTION7AA93 - 10590 - 102
8X-RAY DIFFRACTION8AA106 - 122103 - 119
9X-RAY DIFFRACTION9AA123 - 134120 - 131
10X-RAY DIFFRACTION10AA135 - 143132 - 140
11X-RAY DIFFRACTION11AA144 - 153141 - 150
12X-RAY DIFFRACTION12AA154 - 160151 - 157
13X-RAY DIFFRACTION13AA161 - 166158 - 163
14X-RAY DIFFRACTION14AA180 - 194177 - 191
15X-RAY DIFFRACTION15AA195 - 211192 - 208
16X-RAY DIFFRACTION16AA212 - 219209 - 216
17X-RAY DIFFRACTION17AA220 - 238217 - 235
18X-RAY DIFFRACTION18AA239 - 256236 - 253
19X-RAY DIFFRACTION19AA257 - 266254 - 263
20X-RAY DIFFRACTION20AA267 - 278264 - 275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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