[日本語] English
万見
- PDB-3lw1: Binary complex of 14-3-3 sigma and p53 pT387-peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lw1
タイトルBinary complex of 14-3-3 sigma and p53 pT387-peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • peptide of Cellular tumor antigen p53
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / adapter protein / Cytoplasm / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / regulation of cell-cell adhesion / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TFIID-class transcription factor complex binding / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / replicative senescence / keratinocyte proliferation / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / phosphoserine residue binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / Activation of BAD and translocation to mitochondria / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / viral process / negative regulation of keratinocyte proliferation / embryonic organ development / chromosome organization / establishment of skin barrier / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of protein localization to plasma membrane / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of fibroblast proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / 14-3-3 domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / 14-3-3 domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / Delta-Endotoxin; domain 1 / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / p53-like transcription factor, DNA-binding / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Schumacher, B. / Mondry, J. / Thiel, P. / Weyand, M. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Structure of the p53 C-terminus bound to 14-3-3: Implications for stabilization of the p53 tetramer
著者: Schumacher, B. / Mondry, J. / Thiel, P. / Weyand, M. / Ottmann, C.
履歴
登録2010年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: peptide of Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5037
ポリマ－29,3032
非ポリマー2005
水7,278404
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: peptide of Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: peptide of Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,00614
ポリマ－58,6054
非ポリマー40110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area23810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.320, 112.320, 62.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-251-

MG

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Stratifin / Epithelial cell marker protein 1


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, SFN / プラスミド: pPROEX HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド peptide of Cellular tumor antigen p53 / Tumor suppressor p53 / Phosphoprotein p53 / Antigen NY-CO-13


分子量: 1075.986 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 385-393 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthetic peptide, the full length protein p53 occurs in homo sapiens
参照: UniProt: P04637

-
非ポリマー , 4種, 409分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 0.2M calcium chloride, 28% PEG 400, 5% glycerol, 2mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月16日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator (horizontal) and Dynamically bendable mirror (vertical)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→45.57 Å / Num. obs: 74319 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 18.258 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.28→1.3 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 3304 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YWT

1ywt


解像度: 1.28→45.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 0.952 / SU ML: 0.019 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / σ(I): -3 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.038 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.151 3716 5 %RANDOM
Rwork0.126 ---
all0.128 74319 --
obs0.128 70603 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3----0.39 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.131 Å / Luzzati d res low obs: 45.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→45.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1901 0 10 404 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.9973066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.8175.062322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.60324.954109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.89515457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.981516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4331.51341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.62122196
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2333888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.5934.5819
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.81632229
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.313 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.176 268 -
Rwork0.136 5098 -
obs-5098 100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る