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- PDB-3lil: Human MMP12 in complex with non-zinc chelating inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lil
タイトルHuman MMP12 in complex with non-zinc chelating inhibitor
要素Macrophage metalloelastase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / MMP12 elastase non-chelating inhibitor / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / positive regulation of interferon-alpha production / extracellular matrix disassembly / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / cellular response to virus / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{3-[3-(3'-CHLOROBIPHENYL-4-YL)ISOXAZOL-5-YL]PROPANOYL}-L-ALPHA-GLUTAMYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-AMIDE / Chem-EEA / ACETOHYDROXAMIC ACID / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stura, E.A. / Dive, V. / Devel, L. / Czarny, B. / Vera, L. / Beau, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Insights from selective non-phosphinic inhibitors of MMP-12 tailored to fit with an S1' loop canonical conformation.
著者: Devel, L. / Garcia, S. / Czarny, B. / Beau, F. / LaJeunesse, E. / Vera, L. / Georgiadis, D. / Stura, E. / Dive, V.
履歴
登録2010年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5278
ポリマ－17,6161
非ポリマー9117
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.782, 62.667, 37.648
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-365-

HOH

21A-394-

HOH

31A-397-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Macrophage metalloelastase / MME / Matrix metalloproteinase-12 / MMP-12 / Macrophage elastase / ME / hME


分子量: 17615.670 Da / 分子数: 1 / 断片: MMP-12 catalitic subunit (RESIDUES 106-263) / 変異: F171D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP12, HME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase

-
非ポリマー , 5種, 240分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-EEA / N-{3-[3-(3'-chlorobiphenyl-4-yl)isoxazol-5-yl]propanoyl}-L-alpha-glutamyl-L-alpha-glutamyl-amide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 585.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H29ClN4O8
参照: N-{3-[3-(3'-CHLOROBIPHENYL-4-YL)ISOXAZOL-5-YL]PROPANOYL}-L-ALPHA-GLUTAMYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-AMIDE
#5: 化合物 ChemComp-HAE / ACETOHYDROXAMIC ACID


分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / コメント: 薬剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: MMP12 at 4mg/ml co-crystallization with AHA and non-chelating inhibitor with precipitant: 21% PEG 10K, 0.2M imidazole malate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.32 Å / Num. all: 15719 / Num. obs: 15718 / % possible obs: 99.99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.52 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.65 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique all: 2260 / Rsym value: 0.42 / % possible all: 99.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
REFMAC精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY
開始モデル: PDB ENTRY 3LIK

3lik


解像度: 1.8→46.323 Å / SU ML: 0.17 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1896 783 4.99 %RANDOM
Rwork0.1536 ---
obs0.1554 15677 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.692 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.167 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→46.323 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1246 0 51 233 1530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1661923
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.064512
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.91280.19571210.16592436X-RAY DIFFRACTION100
1.9128-2.06050.18911280.15272429X-RAY DIFFRACTION100
2.0605-2.26780.18961260.15262464X-RAY DIFFRACTION100
2.2678-2.5960.20451360.15372461X-RAY DIFFRACTION100
2.596-3.27050.20371380.14982483X-RAY DIFFRACTION100
3.2705-46.33880.16751340.14712621X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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