[日本語] English
万見
- PDB-3lg8: Crystal structure of the C-terminal part of subunit E (E101-206) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lg8
タイトルCrystal structure of the C-terminal part of subunit E (E101-206) from Methanocaldococcus jannaschii of A1AO ATP synthase
要素A-type ATP synthase subunit E
キーワードHYDROLASE / Archaea / peripheral stalk / Structural protein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
A-type ATP synthase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Balakrishna, A.M. / Manimekalai, M.S.S. / Hunke, C. / Gayen, S. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
引用
ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 2010
タイトル: Crystal and solution structure of the C-terminal part of the Methanocaldococcus jannaschii A1AO ATP synthase subunit E revealed by X-ray diffraction and small-angle X-ray scattering
著者: Balakrishna, A.M. / Manimekalai, M.S.S. / Hunke, C. / Gayen, S. / Rossle, M. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Dimeric core structure of modular stator subunit E of archaeal H+ -ATPase
著者: Lokanath, N.K. / Matsuura, Y. / Kuroishi, C. / Takahashi, N. / Kunishima, N.
履歴
登録2010年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: A-type ATP synthase subunit E
B: A-type ATP synthase subunit E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7092
ポリマ－23,7092
非ポリマー00
水00
1
A: A-type ATP synthase subunit E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8551
ポリマ－11,8551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: A-type ATP synthase subunit E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8551
ポリマ－11,8551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.658, 73.658, 149.643
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TYR / Beg label comp-ID: TYR / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 105 - 200 / Label seq-ID: 5 - 100

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 A-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 11854.684 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 101-206 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
株: ATCC 43067 / 遺伝子: atpE, MJ0220 / プラスミド: pET 9d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q57673

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05M Cesium chloride, 0.1M MES monohydrate buffer (pH 6.5), 30% v/v Jeffamine M-600, 1mM TCEP, 0.1mM glycine, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→30 Å / Num. obs: 2125 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 27.35
反射 シェル解像度: 4.1→4.17 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Mean I/σ(I) obs: 26.35 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DM9

2dm9


解像度: 4.1→24.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.803 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.735 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 108.693 / SU ML: 1.483 / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.329 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. Only the Back bone atoms for all the residues were assigned since the side chains are not visible in the electron density map. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: ...詳細: 1. Only the Back bone atoms for all the residues were assigned since the side chains are not visible in the electron density map. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.381 201 9.5 %RANDOM
Rwork0.353 ---
obs0.356 2125 99.58 %-
all-4717 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.6 Å2 / Biso mean: 30.022 Å2 / Biso min: 14.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→24.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1044 0 0 0 1044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.021042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8471.9421446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9185210
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02840
Refine LS restraints NCS数: 472 / タイプ: MEDIUM POSITIONAL / Rms dev position: 0.33 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 4.103→4.318 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 25 -
Rwork0.408 260 -
all-285 -
obs--99.65 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る