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- PDB-3lbs: Crystal structure of the cytoplasmic tail of (pro)renin receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lbs
タイトルCrystal structure of the cytoplasmic tail of (pro)renin receptor as a MBP fusion (Maltose-bound form)
要素Maltose-binding periplasmic protein, Renin receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / renin receptor / prorenin receptor / ATP6AP2 / cytoplasmic tail / Maltose binding protein fusion / Sugar transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular pH reduction / eye pigmentation / central nervous system maturation / rostrocaudal neural tube patterning / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / Golgi lumen acidification / synaptic vesicle lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / lysosomal lumen acidification ...intracellular pH reduction / eye pigmentation / central nervous system maturation / rostrocaudal neural tube patterning / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / Golgi lumen acidification / synaptic vesicle lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / lysosomal lumen acidification / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / head morphogenesis / vacuolar acidification / dendritic spine membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / tertiary granule membrane / regulation of MAPK cascade / autophagosome membrane / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of Wnt signaling pathway / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / proton transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / synaptic vesicle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / signaling receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / postsynaptic membrane / periplasmic space / lysosome / endosome membrane / axon / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin receptor-like / Renin receptor-like transmembrane spanning segment / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Renin receptor / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Zhang, Y. / Garavito, R.M.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011
タイトル: Structural analysis of the intracellular domain of (pro)renin receptor fused to maltose-binding protein.
著者: Zhang, Y. / Gao, X. / Michael Garavito, R.
履歴
登録2010年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Renin receptor
B: Maltose-binding periplasmic protein, Renin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5084
ポリマ－84,8242
非ポリマー6852
水5,513306
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.949, 96.784, 191.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Dimer

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Renin receptor / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Renin/prorenin receptor / ATPase H(+)-transporting lysosomal ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Renin/prorenin receptor / ATPase H(+)-transporting lysosomal accessory protein 2 / ATPase H(+)-transporting lysosomal-interacting protein 2 / Vacuolar ATP synthase membrane sector-associated protein M8-9 / V-ATPase M8.9 subunit / ATP6M8-9 / N14F / ER-localized type I transmembrane adaptor / Embryonic liver differentiation factor 10


分子量: 42411.875 Da / 分子数: 2
断片: Maltose-binding periplasmic protein, residues 29-390, Renin receptor, residues 332-350
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: b4034, JW3994, malE, ATP6AP2, ATP6IP2, CAPER, ELDF10, HT028, MSTP009, PSEC0072
プラスミド: pLW01 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O75787
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 28% PEG4000, 0.2M Magnesium Chloride, 0.1 M Cacodylate, pH 6.5, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.996→35.601 Å / Num. all: 54212 / Num. obs: 51668 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 29.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.48
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4753 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ANF

1anf


解像度: 2.15→35.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 6.687 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27768 1331 3.2 %RANDOM
Rwork0.21227 ---
all0.2207 41847 --
obs0.21439 40617 96.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.696 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.78 Å20 Å20 Å2
2--0.46 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→35.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5814 0 46 306 6166
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7891.9738157
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7975746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.19725.802262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.68115989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3261512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2891
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9631.53722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66325963
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76732280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.214.52194
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 90 -
Rwork0.262 3033 -
obs--97.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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