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万見
- PDB-3l43: Crystal structure of the dynamin 3 GTPase domain bound with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l43
タイトルCrystal structure of the dynamin 3 GTPase domain bound with GDP
要素Dynamin-3
キーワードHYDROLASE / structural genomics consortium / sgc / Cytoskeleton / Endocytosis / GTP-binding / Microtubule / Motor protein / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


type 1 metabotropic glutamate receptor binding / basal tubulobulbar complex / postsynaptic endocytic zone membrane / apical tubulobulbar complex / positive regulation of synaptic vesicle recycling / structural constituent of postsynapse / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / dynamin GTPase / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade ...type 1 metabotropic glutamate receptor binding / basal tubulobulbar complex / postsynaptic endocytic zone membrane / apical tubulobulbar complex / positive regulation of synaptic vesicle recycling / structural constituent of postsynapse / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / dynamin GTPase / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / filopodium assembly / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of filopodium assembly / dendritic spine head / nitric-oxide synthase binding / Recycling pathway of L1 / synaptic vesicle endocytosis / synaptic cleft / protein serine/threonine kinase binding / synapse assembly / MHC class II antigen presentation / receptor internalization / endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / microtubule binding / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / axon / GTPase activity / glutamatergic synapse / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Dynamin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Yang, S. / Tempel, W. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. ...Yang, S. / Tempel, W. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the dynamin 3 GTPase domain bound with GDP
著者: Yang, S. / Tempel, W. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2009年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年6月11日Group: Refinement description
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-3
B: Dynamin-3
C: Dynamin-3
D: Dynamin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,14614
ポリマ－143,3734
非ポリマー1,77310
水1,40578
1
A: Dynamin-3
D: Dynamin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5738
ポリマ－71,6872
非ポリマー8866
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20270 Å2
手法PISA
2
B: Dynamin-3
C: Dynamin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5736
ポリマ－71,6872
非ポリマー8864
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.286, 166.500, 74.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dynamin-3 / Dynamin / T-dynamin


分子量: 35843.270 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM3, KIAA0820 / プラスミド: pET28-mhl (GI:134105571) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9UQ16, dynamin GTPase
#2: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.029 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.372 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2M sodium chloride, 0.1M HEPES. 1:100 w/w subtilisin., pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→20 Å / Num. obs: 52532 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.806 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.27-2.313.40.58325781.7831100
2.31-2.353.50.51626841.8381100
2.35-2.43.50.46825531.781100
2.4-2.443.50.41426571.8081100
2.44-2.53.50.37626501.831100
2.5-2.563.50.32425571.8411100
2.56-2.623.50.28726361.8321100
2.62-2.693.50.25426331.911100
2.69-2.773.50.21726431.9121100
2.77-2.863.50.18725891.9051100
2.86-2.963.60.14926141.9211100
2.96-3.083.60.12326581.9631100
3.08-3.223.60.09726061.9531100
3.22-3.393.70.07426321.981100
3.39-3.63.70.05526111.8761100
3.6-3.873.80.04426241.8071100
3.87-4.263.80.03526361.6261100
4.26-4.873.80.0326581.5751100
4.87-6.113.80.03126391.5631100
6.11-203.80.02526741.5051100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2aka

2aka


解像度: 2.27→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: Phenix.xtriage indicated pseudomerohedral twinning with twin law "h,-k,-h-l". Non-merged reflection intensities are included in the structure factor file. The programs chainsaw, phenix, coot, ...詳細: Phenix.xtriage indicated pseudomerohedral twinning with twin law "h,-k,-h-l". Non-merged reflection intensities are included in the structure factor file. The programs chainsaw, phenix, coot, molprobity were also used during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1514 2.88 %thin shells (sftools)
Rwork0.229 ---
obs0.23 52485 --
原子変位パラメータBiso mean: 40.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.293 Å20 Å21.377 Å2
2---2.807 Å20 Å2
3---2.514 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.363 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7339 0 118 78 7535
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rwork0.237 3867
all0.237 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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