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- PDB-3l2j: Dimeric structure of the ligand-free extracellular domain of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l2j
タイトルDimeric structure of the ligand-free extracellular domain of the human parathyroid hormone receptor (PTH1R)
要素Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / dimer / extracellular domain / MBP fusion protein / Periplasm / Sugar transport / Transport / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Dwarfism / G-protein coupled receptor / Glycoprotein / Membrane / Receptor / Transducer / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


parathyroid hormone receptor activity / Class B/2 (Secretin family receptors) / G protein-coupled peptide receptor activity / osteoblast development / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / detection of maltose stimulus / bone mineralization / maltose transport complex / carbohydrate transport / peptide hormone binding ...parathyroid hormone receptor activity / Class B/2 (Secretin family receptors) / G protein-coupled peptide receptor activity / osteoblast development / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / detection of maltose stimulus / bone mineralization / maltose transport complex / carbohydrate transport / peptide hormone binding / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / chondrocyte differentiation / bone resorption / cell maturation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / skeletal system development / cell chemotaxis / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / basolateral plasma membrane / in utero embryonic development / periplasmic space / cell surface receptor signaling pathway / cell population proliferation / receptor complex / apical plasma membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / nucleolus / protein homodimerization activity / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily ...GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Dimeric arrangement of the parathyroid hormone receptor and a structural mechanism for ligand-induced dissociation.
著者: Pioszak, A.A. / Harikumar, K.G. / Parker, N.R. / Miller, L.J. / Xu, H.E.
履歴
登録2009年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
B: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,3914
ポリマ－119,7072
非ポリマー6852
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8680 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area40910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.702, 182.326, 97.166
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: -341 - 189 / Label seq-ID: 1 - 531

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Parathyroid hormone 1 receptor / PTH1 receptor / PTH/PTHrP ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Parathyroid hormone 1 receptor / PTH1 receptor / PTH/PTHrP type I receptor / PTH/PTHr receptor


分子量: 59853.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: b4034, JW3994, malE, PTHR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q03431
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulfate, HEPES, sodium acetate, PEG400, cadaverine dihydrochloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→50 Å / Num. obs: 19648 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 12.59
反射 シェル解像度: 3.24→3.36 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.493 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3C4M

3c4m


解像度: 3.24→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 53.876 / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.547 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1016 5.2 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.227 19648 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 139.84 Å2 / Biso mean: 79.286 Å2 / Biso min: 48.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20 Å20 Å2
2---2.07 Å20 Å2
3---0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.24→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7652 0 46 0 7698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0227906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0781.95810740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2185964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.3725.027374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.635151302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6281532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026064
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.23552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.25427
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2760.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1771.54913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.28427740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5233411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8584.53000
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 3826 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
ATIGHT POSITIONAL0.020.05
BTIGHT THERMAL0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 3.24→3.324 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 86 -
Rwork0.288 1327 -
all-1413 -
obs--98.88 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 49.7887 Å / Origin y: -18.6803 Å / Origin z: 12.0909 Å
111213212223313233
T-0.3102 Å2-0.08 Å2-0.0006 Å2--0.3245 Å2-0.0137 Å2---0.391 Å2
L1.9208 °2-0.9028 °20.092 °2-1.9244 °2-0.1114 °2--1.1499 °2
S0.1254 Å °-0.0098 Å °-0.1777 Å °0.0075 Å °-0.0178 Å °0.2269 Å °0.1182 Å °-0.1263 Å °-0.1076 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-341 - 189
2X-RAY DIFFRACTION1A194
3X-RAY DIFFRACTION1B-341 - 189
4X-RAY DIFFRACTION1B194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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