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- PDB-3l11: Crystal Structure of the Ring Domain of RNF168 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l11
タイトルCrystal Structure of the Ring Domain of RNF168
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
キーワードLIGASE / E3 Ligase / RING domain / DNA damage / Chromatin regulator / Chromosomal protein / DNA repair / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex ...histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / interstrand cross-link repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / positive regulation of DNA repair / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-protein transferase activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / S-SAD coupled with molecular replacement / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Neculai, D. / Yermekbayeva, L. / Crombet, L. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Molecular insights into the function of RING finger (RNF)-containing proteins hRNF8 and hRNF168 in Ubc13/Mms2-dependent ubiquitylation.
著者: Campbell, S.J. / Edwards, R.A. / Leung, C.C. / Neculai, D. / Hodge, C.D. / Dhe-Paganon, S. / Glover, J.N.
履歴
登録2009年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4665
ポリマ－13,1311
非ポリマー3354
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.706, 49.706, 110.149
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / RING finger protein 168


分子量: 13131.254 Da / 分子数: 1 / 断片: ring domain (UNP residues 1-113) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC033791, RNF168 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8IYW5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 1.5 M NaMalonate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→45.31 Å / Num. all: 8436 / Num. obs: 8384 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 53.39 % / Rmerge(I) obs: 0.1238 / Net I/σ(I): 40.1
反射 シェル解像度: 2.12→2.22 Å / 冗長度: 54.28 % / Rmerge(I) obs: 0.6495 / Mean I/σ(I) obs: 5.17 / Num. unique all: 1047 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SHELXD位相決定
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0041精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: S-SAD coupled with molecular replacement
開始モデル: 3FL2

3fl2


解像度: 2.12→45.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 7.525 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21477 420 5 %RANDOM
Rwork0.18734 ---
all0.1887 8384 --
obs0.1887 7964 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.912 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3----2.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→45.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数830 0 16 34 880
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.022872
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4231.9871178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9525104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.78121.17634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.94815159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0341510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2150.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0550.25045
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 31 -
Rwork0.228 574 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.1396 Å / Origin y: 21.323 Å / Origin z: 14.7529 Å
111213212223313233
T0.0891 Å20.0029 Å2-0.0106 Å2-0.147 Å20.0058 Å2--0.0503 Å2
L0.278 °20.3217 °2-0.5527 °2-1.0211 °2-0.2658 °2--1.7554 °2
S0.0075 Å °-0.0764 Å °0.0385 Å °0.0023 Å °0.0553 Å °0.0223 Å °-0.2066 Å °0.1468 Å °-0.0628 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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