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- PDB-4orh: Crystal structure of RNF8 bound to the UBC13/MMS2 heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4orh
タイトルCrystal structure of RNF8 bound to the UBC13/MMS2 heterodimer
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
キーワードPROTEIN BINDING/LIGASE / COILED-COIL / E3 UBIQUITIN LIGASE / UBIQUITIN / PROTEIN BINDING-LIGASE / PROTEIN BINDING-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / sperm DNA condensation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / postreplication repair ...UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / sperm DNA condensation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / signal transduction in response to DNA damage / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / interstrand cross-link repair / regulation of DNA repair / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / negative regulation of TORC1 signaling / antiviral innate immune response / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / G2/M DNA damage checkpoint / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / Aggrephagy / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / postsynapse / protein ubiquitination / cell division / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.802 Å
データ登録者Campbell, S.J. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Molecular insights into the function of RING finger (RNF)-containing proteins hRNF8 and hRNF168 in Ubc13/Mms2-dependent ubiquitylation.
著者: Campbell, S.J. / Edwards, R.A. / Leung, C.C. / Neculai, D. / Hodge, C.D. / Dhe-Paganon, S. / Glover, J.N.
履歴
登録2014年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年2月26日ID: 4EPO
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月5日Group: Structure summary
改定 1.22014年12月3日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
J: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
K: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,21121
ポリマ－193,55711
非ポリマー65410
水00
1
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
J: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
K: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6638
ポリマ－70,4014
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6638
ポリマ－70,4014
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8865
ポリマ－52,7553
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)205.258, 205.258, 235.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2 / DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation- ...DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation-promoting factor 1 / EDPF-1 / MMS2 homolog / Vitamin D3-inducible protein


分子量: 17165.590 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMS2, UBE2V2, UEV2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: Q15819
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17942.631 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / hRNF8 / RING finger protein 8


分子量: 17646.484 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF8, KIAA0646 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold
参照: UniProt: O76064, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 75 mM Sodium Acetate, 1.0 M Ammonium Phosphate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.11435 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射モノクロメーター: Unk. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11435 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.8→200 Å / Num. all: 45946 / Num. obs: 45946 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 175.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
4.8-4.972.30.57344781.077195.8
4.97-5.172.40.53645401.063197.3
5.17-5.412.50.49545751.049197.3
5.41-5.692.50.45945551.035197
5.69-6.052.60.41545241.056196.8
6.05-6.512.80.34845051.025196.3
6.51-7.176.70.51546890.9061100
7.17-8.216.50.25468311100
8.21-10.346.30.09246850.9721100
10.34-20070.04947120.965199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.802→123.54 Å / FOM work R set: 0.7735 / SU ML: 0.74 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 31.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2816 1258 5.08 %
Rwork0.2762 --
obs0.2765 45858 97.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 457.48 Å2 / Biso mean: 258.49 Å2 / Biso min: 175.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.802→123.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11418 0 10 0 11428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711728
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09115931
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581817
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042084
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3614352
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.8018-4.89990.36551300.35492377250792
4.8999-5.00640.36521290.35722566269597
5.0064-5.12290.31011430.3542532267597
5.1229-5.2510.37961470.35442536268397
5.251-5.3930.36941460.3612553269997
5.393-5.55170.36221310.3472525265697
5.5517-5.73080.36231800.33962515269597
5.7308-5.93570.33121180.34122546266497
5.9357-6.17330.32461140.34262543265797
6.1733-6.45430.35331760.35642515269196
6.4543-6.79450.3761240.32692594271899
6.7945-7.22020.36611240.301326182742100
7.2202-7.77760.29561080.278726652773100
7.7776-8.56010.26071510.253626152766100
8.5601-9.79830.2341440.231826152759100
9.7983-12.3430.18931460.18222595274199
12.343-123.58080.21371190.23572618273799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.80251.5215-1.096810.4676-5.98567.20460.4646-0.10350.5232-0.6378-0.191-0.3261-0.7873-0.102-0.00091.90410.0882-0.41482.7651-0.08822.433446.875333.148217.394
214.3881-4.77162.874615.0554-6.74149.61630.4506-0.402-0.2486-0.3177-0.61730.24580.14-0.53320.00481.1307-0.4525-0.12053.19140.20111.709236.55625.386831.2266
34.6764-1.26841.93244.8112-4.08729.69011.0492-0.65410.44140.3805-0.69240.1681-0.6138-0.2506-0.00021.3826-0.0142-0.35253.5515-0.24343.1576.36568.338630.8612
49.6165-3.2907-1.93928.0628-0.1059.38340.3416-1.956-0.5958-0.292-0.02480.67080.44410.43920.00191.412-0.05240.09583.35930.62462.066293.384-18.978644.8469
59.458-1.5730.714513.17610.953310.3848-0.6477-1.0270.2226-0.0727-0.45870.40980.33210.1613-0.00031.27920.0245-0.01482.8140.63161.884567.2221-1.894634.6389
62.45070.3963-1.9616-1.258-0.53368.15030.5719-0.3301-0.1833-0.13560.1764-0.1134-0.00731.18980.00122.2474-0.11720.16942.52980.03192.360858.0791-14.19120.8909
7-1.08152.72670.09729.3442-7.31695.1519-0.4404-1.02750.1033-0.8789-0.37280.21171.3930.1065-0.02412.256-0.354-0.31352.54340.29382.420345.1038-16.1521-5.3711
8-1.02540.37910.078-0.2201-2.7298-0.90840.4348-0.14082.40922.98290.25212.5559-2.36281.070.24615.00720.59510.73174.566-0.98775.199673.337849.232671.3638
910.60034.007-4.97637.1057-1.865113.6605-0.6813-0.58640.77870.22240.3813-0.5626-0.4983-1.6822-0.00061.54470.7107-0.00983.5799-0.3782.301775.070220.731155.8294
10-0.67451.8203-1.64476.5504-2.21041.3192-0.0041-0.08320.81832.7237-0.2701-0.2449-0.4586-1.382-0.04242.27950.26420.3765.15050.37532.516154.4199-4.038575.0794
110.2624-1.38230.39634.6303-2.0967-1.0143-1.0282-0.9148-0.2838-0.48931.977-0.05830.9064-3.3930.11332.7828-0.3380.46765.16510.66523.075145.9062-15.243870.8316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 6 through 144)A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 3 through 150)B0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 392 through 483)C0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 7 through 144)E0
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'F' and resid 3 through 150)F0
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'G' and resid 345 through 483)G0
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'H' and resid 342 through 483)H0
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'I' and resid 7 through 144)I0
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'J' and resid 3 through 150)J0
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'K' and resid 345 through 483)K0
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'L' and resid 342 through 483)L0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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