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- PDB-2v55: Mechanism of multi-site phosphorylation from a ROCK-I:RhoE comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v55
タイトルMechanism of multi-site phosphorylation from a ROCK-I:RhoE complex structure
要素
  • RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
  • RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / RHOE / ZINC / KINASE / ROCK-I / MEMBRANE / APOPTOSIS / CYTOPLASM / G-PROTEINS / METHYLATION / ZINC-FINGER / NUCLEOTIDE-BINDING / PHORBOL-ESTER BINDING / ATP-BINDING / PRENYLATION / LIPOPROTEIN / MULTI-SITE PHOSPHORYLATION / COILED COIL / GTP-BINDING / POLYMORPHISM / STRESS FIBRES / METAL-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / GOLGI APPARATUS
機能・相同性
機能・相同性情報


apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta ...apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta / regulation of cell junction assembly / negative regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / bleb / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / embryonic morphogenesis / neuron projection arborization / bleb assembly / leukocyte tethering or rolling / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of cell motility / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of synapse maturation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of stress fiber assembly / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / cortical actin cytoskeleton organization / motor neuron apoptotic process / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of neuron differentiation / RND3 GTPase cycle / regulation of establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / EPHA-mediated growth cone collapse / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mRNA destabilization / negative regulation of amyloid-beta formation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / mitotic cytokinesis / RHOH GTPase cycle / smooth muscle contraction / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / Rho protein signal transduction / regulation of cell adhesion / ruffle / positive regulation of autophagy / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein binding / centriole / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of angiogenesis / regulation of cell migration / blood vessel diameter maintenance / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / peptidyl-serine phosphorylation / actin cytoskeleton organization / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoE / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Small GTPase Rho ...Rho-related GTP-binding protein RhoE / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rho-related GTP-binding protein RhoE / Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.705 Å
データ登録者Komander, D. / Garg, R. / Wan, P.T.C. / Ridley, A.J. / Barford, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Mechanism of Multi-Site Phosphorylation from a Rock-I:Rhoe Complex Structure.
著者: Komander, D. / Garg, R. / Wan, P.T.C. / Ridley, A.J. / Barford, D.
履歴
登録2008年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
B: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
C: RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
D: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,14713
ポリマ－138,8954
非ポリマー2,2529
水00
1
A: RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
B: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5266
ポリマ－69,4482
非ポリマー1,0784
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-6.1 kcal/mol
Surface area33100 Å2
手法PQS
2
C: RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
D: RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6227
ポリマ－69,4482
非ポリマー1,1745
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area33820 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)152.477, 152.477, 531.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 6:371 OR RESSEQ 378:404 OR RESSEQ 1480:1481 )
211CHAIN C AND (RESSEQ 6:371 OR RESSEQ 375:404 OR RESSEQ 1480:1481 )
112CHAIN B AND (RESSEQ 20:200 OR RESSEQ 1201:1202 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 20:200 OR RESSEQ 1201:1202 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 RHO-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1 / ROCK1 / RHO-ASSOCIATED / COILED-COIL-CONTAINING PROTEIN KINASE 1 / P160 ROCK-1 / P160ROCK / RENAL ...ROCK1 / RHO-ASSOCIATED / COILED-COIL-CONTAINING PROTEIN KINASE 1 / P160 ROCK-1 / P160ROCK / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-35


分子量: 47020.234 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHTB / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 RHO-RELATED GTP-BINDING PROTEIN RHOE / RHOE / RHO FAMILY GTPASE 3 / RND3 / RHO8 / MEMB PROTEIN


分子量: 22427.449 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61587

-
非ポリマー , 4種, 9分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 85 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.6 - 1 M NA/K TARTRATE, 0.1 M MES [PH 5-6], 0.2 M LISO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→131 Å / Num. obs: 39411 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 74.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2ETR AND 1GWN

2etr

1gwn


解像度: 3.705→49.288 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2689 809 2.06 %
Rwork0.2376 --
obs0.2382 39321 98.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.719 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6465 Å20 Å20 Å2
2--1.6465 Å2-0 Å2
3----3.2931 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.705→49.288 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9053 0 135 0 9188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d09397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.312791
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.233370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr01636
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3082X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C3082X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
21B1366X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D1366X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7049-3.9370.31641180.27936307X-RAY DIFFRACTION99
3.937-4.24080.2641390.25196395X-RAY DIFFRACTION100
4.2408-4.66730.29961430.21946356X-RAY DIFFRACTION99
4.6673-5.3420.26211410.22096417X-RAY DIFFRACTION99
5.342-6.72760.24421240.22236476X-RAY DIFFRACTION98
6.7276-49.29220.21451440.21036561X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58930.8654-0.32691.3668-0.19510.26350.0137-0.01570.10780.23430.10330.09450.0801-0.0567-0.07210.33490.15920.01430.4950.08170.4485-19.894542.258434.6998
22.2816-1.53291.1231.36770.23650.99160.06610.38920.09680.107-0.1845-0.1222-0.31140.07580.14770.30070.12740.06040.65380.09080.5818-38.431671.773113.0245
31.5920.54830.26791.11780.3240.173-0.2142-0.11190.1710.03810.14770.0724-0.0228-0.12070.05640.31110.2103-0.05190.6461-0.03950.486610.408323.724255.5134
41.7514-0.77210.94180.9539-0.01610.6567-0.15260.5107-0.122-0.3869-0.09290.2356-0.03680.2250.12240.37970.23120.09060.369-0.02150.311545.197920.999376.7684
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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