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Yorodumi- PDB-3fl2: Crystal structure of the ring domain of the E3 ubiquitin-protein ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3fl2 | ||||||
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Title | Crystal structure of the ring domain of the E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 | ||||||
Components | E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 | ||||||
Keywords | LIGASE / CELL CYCLE / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / RING FINGER DOMAIN / METAL BINDING / DNA REPLICATION / TRANSCRIPTIONAL SILENCING / CHROMATIN / PHOSPHORYLATION / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / UBL CONJUGATION / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC / ZINC-FINGER / EPIGENETICS / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC | ||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Structure of the Ring Domain of the E3 Ubiquitin-Protein Ligase Uhrf1 Authors: Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3fl2.cif.gz | 62.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3fl2.ent.gz | 46.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3fl2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3fl2_validation.pdf.gz | 423.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3fl2_full_validation.pdf.gz | 423.7 KB | Display | |
Data in XML | 3fl2_validation.xml.gz | 7.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3fl2_validation.cif.gz | 10 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/3fl2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/3fl2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1z6uS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14002.911 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: ring domain (UNP residues 672-793) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ICBP90, NP95, RNF106, UHRF1 / Plasmid: PET28A-LIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) References: UniProt: Q96T88, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.88 Å3/Da / Density % sol: 34.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 27% PEG MME 2000, 0.1 M TRIS-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.54178 / Wavelength: 1.54178 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 11, 2008 |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→30 Å / Num. obs: 11019 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.2 % / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 43.78 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.81 Å / Redundancy: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 10.761 / Num. unique all: 1068 / Rsym value: 0.178 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1Z6U Resolution: 1.75→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 4.655 / SU ML: 0.081 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.138 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.852 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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