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- PDB-3krn: Crystal Structure of C. elegans cell-death-related nuclease 5(CRN-5) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3krn
タイトルCrystal Structure of C. elegans cell-death-related nuclease 5(CRN-5)
要素Protein C14A4.5, confirmed by transcript evidence
キーワードHYDROLASE / RNase PH domain / homodimer / exosome / cell-death-related DNase
機能・相同性GHMP Kinase, N-terminal domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.918 Å
データ登録者Yang, C.-C. / Wang, Y.-T. / Hsiao, Y.-Y. / Doudeva, L.G. / Chow, S.Y. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2010
タイトル: Structural and biochemical characterization of CRN-5 and Rrp46: an exosome component participating in apoptotic DNA degradation
著者: Yang, C.-C. / Wang, Y.-T. / Hsiao, Y.-Y. / Doudeva, L.G. / Kuo, P.-H. / Chow, S.Y. / Yuan, H.S.
履歴
登録2009年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein C14A4.5, confirmed by transcript evidence
B: Protein C14A4.5, confirmed by transcript evidence


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2172
ポリマ－48,2172
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area18330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.954, 44.837, 65.507
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein C14A4.5, confirmed by transcript evidence / Cell death-related nuclease 5 / CRN-5


分子量: 24108.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
プラスミド: pQE-70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q17952, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.2M NaCl, 25% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 102 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月13日
放射モノクロメーター: LN2-cooled, fixed-exit double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→50 Å / Num. obs: 3235 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 66.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 13.8 / Num. measured all: 9991
反射 シェル解像度: 3.9→4.04 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.197 / Mean I/σ(I) obs: 5.25 / Num. unique all: 305 / Rsym value: 0.267 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NN6, chain D

2nn6


解像度: 3.918→26.505 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.627 / SU ML: 0.54 / Isotropic thermal model: overall / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 41.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3564 227 7.06 %RANDOM
Rwork0.3065 2990 --
obs0.3101 3217 97.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 76.401 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 264.89 Å2 / Biso mean: 87.869 Å2 / Biso min: 11.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.196 Å20 Å242.279 Å2
2---27.233 Å20 Å2
3---15.037 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.918→26.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2575 0 0 0 2575
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9893522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066407
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006448
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.856907
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9178-4.93080.30711060.27571455X-RAY DIFFRACTION95
4.9308-26.50550.39751210.32771535X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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