+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3kr4 | ||||||
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Title | Structure of a protease 3 | ||||||
Components | M17 leucyl aminopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / protease / Aminopeptidase | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Dipeptidases / leucyl aminopeptidase / metallodipeptidase activity / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / peptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / zinc ion binding ...Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Dipeptidases / leucyl aminopeptidase / metallodipeptidase activity / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / peptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | McGowan, S. / Whisstock, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2010 Title: Structure of the Plasmodium falciparum M17 aminopeptidase and significance for the design of drugs targeting the neutral exopeptidases Authors: McGowan, S. / Oellig, C.A. / Birru, W.A. / Caradoc-Davies, T.T. / Stack, C.M. / Lowther, J. / Skinner-Adams, T. / Mucha, A. / Kafarski, P. / Grembecka, J. / Trenholme, K.R. / Buckle, A.M. / ...Authors: McGowan, S. / Oellig, C.A. / Birru, W.A. / Caradoc-Davies, T.T. / Stack, C.M. / Lowther, J. / Skinner-Adams, T. / Mucha, A. / Kafarski, P. / Grembecka, J. / Trenholme, K.R. / Buckle, A.M. / Gardiner, D.L. / Dalton, J.P. / Whisstock, J.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3kr4.cif.gz | 2.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3kr4.ent.gz | 1.9 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3kr4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3kr4_validation.pdf.gz | 3.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3kr4_full_validation.pdf.gz | 3.9 MB | Display | |
Data in XML | 3kr4_validation.xml.gz | 267.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3kr4_validation.cif.gz | 388.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kr/3kr4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kr/3kr4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3kqxSC 3kqzC 3kr5C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / Refine code: 1
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 1 types, 12 molecules ABCDEFGHIJKL
#1: Protein | Mass: 58708.973 Da / Num. of mol.: 12 / Fragment: residues 84-605 / Mutation: N152Q, N515Q, N546Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) Strain: 3D7 / Plasmid: pTrc-His2b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 DE3 Rosetta2 / References: UniProt: Q8IL11, leucyl aminopeptidase |
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-Non-polymers , 7 types, 4957 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CO3 / #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | ChemComp-BES / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | ChemComp-SO4 / #7: Chemical | ChemComp-1PE / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 40% PEG 400, 0.1M Tris pH 8.5, 0.2M LiSo4, 1mM TCEP, 1mM MgCl2, 1mM Bestatin, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95659 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 8, 2009 |
Radiation | Monochromator: double crystal silicon 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95659 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→62.14 Å / Num. obs: 469417 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 6476290 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.11 Å / Redundancy: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.999 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 786785 / Rsym value: 0.291 / % possible all: 96.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3KQX Resolution: 2→43.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 9.144 / SU ML: 0.114 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.171 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 98.56 Å2 / Biso mean: 12.427 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→43.15 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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