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- PDB-3jbt: Atomic structure of the Apaf-1 apoptosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jbt
タイトルAtomic structure of the Apaf-1 apoptosome
要素
  • Apoptotic protease-activating factor 1
  • Cytochrome c
キーワードAPOPTOSIS / Apoptosome / cryo-EM structure / Apaf-1
機能・相同性
機能・相同性情報


response to G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of apoptotic DNA fragmentation / cytochrome c-heme linkage / Formation of apoptosome / apoptosome / cytochrome complex / cysteine-type endopeptidase activator activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs ...response to G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of apoptotic DNA fragmentation / cytochrome c-heme linkage / Formation of apoptosome / apoptosome / cytochrome complex / cysteine-type endopeptidase activator activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Transcriptional Regulation by E2F6 / forebrain development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / response to nutrient / cardiac muscle cell apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / neural tube closure / apoptotic signaling pathway / kidney development / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / nervous system development / neuron apoptotic process / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / response to hypoxia / electron transfer activity / positive regulation of apoptotic process / nucleotide binding / apoptotic process / heme binding / lipid binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helical domain of apoptotic protease-activating factors / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #370 / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC ...Helical domain of apoptotic protease-activating factors / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #370 / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / Cytochrome c, class IA/ IB / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Cytochrome c / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD domain, G-beta repeat / Arc Repressor Mutant, subunit A / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Apoptotic protease-activating factor 1 / Cytochrome c
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Equus caballus (ウマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Zhou, M. / Li, Y. / Hu, Q. / Bai, X. / Huang, W. / Yan, C. / Scheres, S.H.W. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2015
タイトル: Atomic structure of the apoptosome: mechanism of cytochrome c- and dATP-mediated activation of Apaf-1.
著者: Mengying Zhou / Yini Li / Qi Hu / Xiao-Chen Bai / Weiyun Huang / Chuangye Yan / Sjors H W Scheres / Yigong Shi /
要旨: The apoptotic protease-activating factor 1 (Apaf-1) controls the onset of many known forms of intrinsic apoptosis in mammals. Apaf-1 exists in normal cells as an autoinhibited monomer. Upon binding ...The apoptotic protease-activating factor 1 (Apaf-1) controls the onset of many known forms of intrinsic apoptosis in mammals. Apaf-1 exists in normal cells as an autoinhibited monomer. Upon binding to cytochrome c and dATP, Apaf-1 oligomerizes into a heptameric complex known as the apoptosome, which recruits and activates cell-killing caspases. Here we present an atomic structure of an intact mammalian apoptosome at 3.8 Å resolution, determined by single-particle, cryo-electron microscopy (cryo-EM). Structural analysis, together with structure-guided biochemical characterization, uncovered how cytochrome c releases the autoinhibition of Apaf-1 through specific interactions with the WD40 repeats. Structural comparison with autoinhibited Apaf-1 revealed how dATP binding triggers a set of conformational changes that results in the formation of the apoptosome. Together, these results constitute the molecular mechanism of cytochrome c- and dATP-mediated activation of Apaf-1.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: cell / database_2 ...cell / database_2 / em_image_scans / em_software
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_software.name
改定 1.32019年12月18日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: atom_sites / em_software / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _em_software.image_processing_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6480
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • マップデータ: EMDB-6480
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  • マップデータ: EMDB-6481
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apoptotic protease-activating factor 1
B: Cytochrome c
C: Apoptotic protease-activating factor 1
D: Cytochrome c
E: Apoptotic protease-activating factor 1
F: Cytochrome c
G: Apoptotic protease-activating factor 1
H: Cytochrome c
I: Apoptotic protease-activating factor 1
J: Cytochrome c
K: Apoptotic protease-activating factor 1
L: Cytochrome c
M: Apoptotic protease-activating factor 1
N: Cytochrome c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,096,45335
ポリマ－1,088,52914
非ポリマー7,92421
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1


分子量: 143647.344 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APAF1, KIAA0413 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14727
#2: タンパク質
Cytochrome c


分子量: 11856.793 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Equus caballus (ウマ) / 参照: UniProt: P00004
#3: 化合物
ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP


分子量: 491.182 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Heptameric apoptosome of activated human Apaf-1 binding to horse cytochrome c and dATPCOMPLEXHeptamer0
2The apoptotic protease activating factor 11
3cytochrome c1
緩衝液名称: 20 mM HEPES (pH 7.5), 10 mM KCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 1 mM DTT
pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES (pH 7.5), 10 mM KCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 1 mM DTT
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400-mesh Cu R 1.2/1.3 grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年1月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 134919 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: C7) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1RIGID BODY FITREALREFINEMENT PROTOCOL--rigid body
2RIGID BODY FITREALREFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13J2T

3j2t

13J2T1PDBexperimental model
24RSZ

4rsz

24RSZ2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数69734 0 518 0 70252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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