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- PDB-3izg: Bacteriophage T7 prohead shell EM-derived atomic model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3izg
タイトルBacteriophage T7 prohead shell EM-derived atomic model
要素Major capsid protein 10A
キーワードVIRUS / bacteriophage / capsid maturation / cryoelectron microscopy / morphogenetic intermediate / icosahedral
機能・相同性Capsid Gp10A/Gp10B / : / Major capsid protein / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.9 Å
データ登録者Ionel, A. / Velazquez-Muriel, J.A. / Agirrezabala, X. / Luque, D. / Cuervo, A. / Caston, J.R. / Valpuesta, J.M. / Martin-Benito, J. / Carrascosa, J.L.
引用
ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2011
タイトル: Molecular rearrangements involved in the capsid shell maturation of bacteriophage T7.
著者: Alina Ionel / Javier A Velázquez-Muriel / Daniel Luque / Ana Cuervo / José R Castón / José M Valpuesta / Jaime Martín-Benito / José L Carrascosa /
要旨: Maturation of dsDNA bacteriophages involves assembling the virus prohead from a limited set of structural components followed by rearrangements required for the stability that is necessary for ...Maturation of dsDNA bacteriophages involves assembling the virus prohead from a limited set of structural components followed by rearrangements required for the stability that is necessary for infecting a host under challenging environmental conditions. Here, we determine the mature capsid structure of T7 at 1 nm resolution by cryo-electron microscopy and compare it with the prohead to reveal the molecular basis of T7 shell maturation. The mature capsid presents an expanded and thinner shell, with a drastic rearrangement of the major protein monomers that increases in their interacting surfaces, in turn resulting in a new bonding lattice. The rearrangements include tilting, in-plane rotation, and radial expansion of the subunits, as well as a relative bending of the A- and P-domains of each subunit. The unique features of this shell transformation, which does not employ the accessory proteins, inserted domains, or molecular interactions observed in other phages, suggest a simple capsid assembling strategy that may have appeared early in the evolution of these viruses.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Quasi-atomic model of bacteriophage t7 procapsid shell: insights into the structure and evolution of a basic fold.
著者: Xabier Agirrezabala / Javier A Velázquez-Muriel / Paulino Gómez-Puertas / Sjors H W Scheres / José M Carazo / José L Carrascosa /
要旨: The existence of similar folds among major structural subunits of viral capsids has shown unexpected evolutionary relationships suggesting common origins irrespective of the capsids' host life domain. ...The existence of similar folds among major structural subunits of viral capsids has shown unexpected evolutionary relationships suggesting common origins irrespective of the capsids' host life domain. Tailed bacteriophages are emerging as one such family, and we have studied the possible existence of the HK97-like fold in bacteriophage T7. The procapsid structure at approximately 10 A resolution was used to obtain a quasi-atomic model by fitting a homology model of the T7 capsid protein gp10 that was based on the atomic structure of the HK97 capsid protein. A number of fold similarities, such as the fitting of domains A and P into the L-shaped procapsid subunit, are evident between both viral systems. A different feature is related to the presence of the amino-terminal domain of gp10 found at the inner surface of the capsid that might play an important role in the interaction of capsid and scaffolding proteins.
履歴
登録2010年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1321
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  • マップデータ: EMDB-1321
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Major capsid protein 10A
A: Major capsid protein 10A
B: Major capsid protein 10A
C: Major capsid protein 10A
D: Major capsid protein 10A
E: Major capsid protein 10A
F: Major capsid protein 10A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,1277
ポリマ－256,1277
非ポリマー00
水00
1
G: Major capsid protein 10A
A: Major capsid protein 10A
B: Major capsid protein 10A
C: Major capsid protein 10A
D: Major capsid protein 10A
E: Major capsid protein 10A
F: Major capsid protein 10A
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,367,643420
ポリマ－15,367,643420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Major capsid protein 10A
A: Major capsid protein 10A
B: Major capsid protein 10A
C: Major capsid protein 10A
D: Major capsid protein 10A
E: Major capsid protein 10A
F: Major capsid protein 10A
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.28 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,280,63735
ポリマ－1,280,63735
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
G: Major capsid protein 10A
A: Major capsid protein 10A
B: Major capsid protein 10A
C: Major capsid protein 10A
D: Major capsid protein 10A
E: Major capsid protein 10A
F: Major capsid protein 10A
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.54 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,536,76442
ポリマ－1,536,76442
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein 10A


分子量: 36589.625 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 参照: UniProt: P19726

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: bacteriophage T7 prohead / タイプ: VIRUS / 詳細: gp10A
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: BACTERIA / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia coli
緩衝液名称: 50mM Tris-HCl pH7.7 10mM MgCl2 100mM NaCl / pH: 7.7 / 詳細: 50mM Tris-HCl pH7.7 10mM MgCl2 100mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R2/2 carbon grids
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51600 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Wiener filter, defocus groups
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Spider / 解像度: 10.9 Å / 粒子像の数: 4460 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.72 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 3E8K

3e8k


Accession code: 3E8K / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12831 0 0 0 12831

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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