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Yorodumi- PDB-3iv3: The Structure of a putative tagatose 1,6-aldolase from Streptococ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3iv3 | ||||||
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Title | The Structure of a putative tagatose 1,6-aldolase from Streptococcus mutans | ||||||
Components | Tagatose 1,6-diphosphate aldolase 2 | ||||||
Keywords | LYASE / TIM barrel / phosphate binding / TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE / D-TAGATOSE-1 / 6-BISPHOSPHATE ALDOLASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Lactose metabolism | ||||||
Function / homology | Function and homology information tagatose-bisphosphate aldolase / lactose catabolic process via tagatose-6-phosphate / D-tagatose 6-phosphate catabolic process / tagatose-6-phosphate kinase activity / tagatose-bisphosphate aldolase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Streptococcus mutans (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Hatzos, C. / Jedrzejczak, R. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: The Structure of a putative tagatose 1,6-aldolase from Streptococcus mutans Authors: Cuff, M.E. / Hatzos, C. / Jedrzejczak, R. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3iv3.cif.gz | 87.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3iv3.ent.gz | 68.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3iv3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3iv3_validation.pdf.gz | 445.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3iv3_full_validation.pdf.gz | 447 KB | Display | |
Data in XML | 3iv3_validation.xml.gz | 17.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3iv3_validation.cif.gz | 27.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iv/3iv3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iv/3iv3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37193.871 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptococcus mutans (bacteria) / Strain: UA159 / Gene: lacD2, SMU_116 / Plasmid: pMCSG19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q8DWE5, tagatose-bisphosphate aldolase | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-PO4 / | ||||
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.9 Details: 0.49 M Sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.91 M Potassium phosphate dibasic, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97951, 0.97937 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 13, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 15.1 % / Av σ(I) over netI: 27.86 / Number: 669906 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.26 / D res high: 1.75 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 44503 / % possible obs: 99.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.75→50 Å / Num. all: 44503 / Num. obs: 44503 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 15.1 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.257 / Net I/σ(I): 8.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.78 Å / Redundancy: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.737 / Num. unique all: 2200 / Χ2: 0.59 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 1.75 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.319 / FOM acentric: 0.334 / FOM centric: 0.144 / Reflection: 44479 / Reflection acentric: 40944 / Reflection centric: 3535 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | Highest resolution: 1.75 Å / Lowest resolution: 50 Å
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Phasing MAD set shell |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 44479 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.8→38.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / WRfactor Rfree: 0.186 / WRfactor Rwork: 0.161 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.926 / SU B: 3.643 / SU ML: 0.053 / SU R Cruickshank DPI: 0.094 / SU Rfree: 0.09 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.09 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.46 Å2 / Biso mean: 21.262 Å2 / Biso min: 11.53 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→38.42 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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