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万見
- PDB-2zw9: Crystal structure of tRNA wybutosine synthesizing enzyme TYW4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zw9
タイトルCrystal structure of tRNA wybutosine synthesizing enzyme TYW4
要素Leucine carboxyl methyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNAPhe [7-(3-amino-3-carboxypropyl)wyosine37-O]-methyltransferase / tRNAPhe {7-[3-amino-3-(methoxycarbonyl)propyl]wyosine37-N}-methoxycarbonyltransferase / wybutosine biosynthetic process / tRNA methyltransferase activity / tRNA modification / tRNA methylation / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase Ppm1/Ppm2/Tcmp / Leucine carboxyl methyltransferase / Galactose oxidase, central domain / Kelch-type beta propeller / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / 6 Propeller ...Methyltransferase Ppm1/Ppm2/Tcmp / Leucine carboxyl methyltransferase / Galactose oxidase, central domain / Kelch-type beta propeller / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / 6 Propeller / Neuraminidase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / tRNA wybutosine-synthesizing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Suzuki, Y. / Noma, A. / Suzuki, T. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of tRNA modification with CO2 fixation and methylation by wybutosine synthesizing enzyme TYW4.
著者: Suzuki, Y. / Noma, A. / Suzuki, T. / Ishitani, R. / Nureki, O.
履歴
登録2008年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine carboxyl methyltransferase 2
B: Leucine carboxyl methyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,8984
ポリマ－158,1012
非ポリマー7972
水2,396133
1
A: Leucine carboxyl methyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4492
ポリマ－79,0511
非ポリマー3981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Leucine carboxyl methyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4492
ポリマ－79,0511
非ポリマー3981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.442, 88.628, 256.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Leucine carboxyl methyltransferase 2 / tRNA wybutosine-synthesizing protein 4


分子量: 79050.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PPM2, TYW4, YOL141W / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus
参照: UniProt: Q08282, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS CONSIDER THAT THIS DIFFERENCE MAY STEM FROM A POLYMORPHISM OF THE YEAST STRAIN OR SOME ...AUTHORS CONSIDER THAT THIS DIFFERENCE MAY STEM FROM A POLYMORPHISM OF THE YEAST STRAIN OR SOME ERROR OF THE YEAST GENOME PROJECT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.35 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 200mM ammonium citrate (pH 7), 20% (w/v) PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月19日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 52008 / Num. obs: 52008 / % possible obs: 90.6 % / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.12 / Num. unique all: 2218 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 76.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→46.322 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 26.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2600 5 %Random
Rwork0.1926 49390 --
all0.1951 51990 --
obs0.1951 51990 90.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.725 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 146.96 Å2 / Biso mean: 64.2 Å2 / Biso min: 25.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.7049 Å20 Å20 Å2
2---1.1581 Å20 Å2
3----17.5468 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.322 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10623 0 54 133 10810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84714761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571661
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031883
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7154033
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.481-2.5260.4071000.3791901200166
2.526-2.5750.4121210.3442301242281
2.575-2.6280.3541220.3222330245282
2.628-2.6850.3551260.2952374250083
2.685-2.7470.2971230.2752341246483
2.747-2.8160.3191310.2572496262787
2.816-2.8920.3091300.2562462259287
2.892-2.9770.311340.2492548268288
2.977-3.0730.3181360.2362564270090
3.073-3.1830.2981390.232664280393
3.183-3.310.2611430.2062707285095
3.31-3.4610.2371450.1932749289495
3.461-3.6430.2371470.1712800294797
3.643-3.8720.2181460.1752789293596
3.872-4.170.2231480.1582812296097
4.17-4.590.1791480.1322809295797
4.59-5.2530.171510.1342867301898
5.253-6.6150.2351550.1672927308298
6.615-46.330.2111550.1652949310494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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