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- PDB-3igo: Crystal structure of Cryptosporidium parvum CDPK1, cgd3_920 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3igo
タイトルCrystal structure of Cryptosporidium parvum CDPK1, cgd3_920
要素Calmodulin-domain protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / parasite / kinase / cdpk / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / ATP-binding / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / S,R MESO-TARTARIC ACID / non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium parvum (小形クリプトスポリジウム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Artz, J.D. / Finnerty, P. / Amani, M. / Allali-Hassanali, A. / Vedadi, M. / Tempel, W. / MacKenzie, F. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. ...Wernimont, A.K. / Artz, J.D. / Finnerty, P. / Amani, M. / Allali-Hassanali, A. / Vedadi, M. / Tempel, W. / MacKenzie, F. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Hui, R. / Lin, Y.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structures of apicomplexan calcium-dependent protein kinases reveal mechanism of activation by calcium.
著者: Wernimont, A.K. / Artz, J.D. / Finerty, P. / Lin, Y.H. / Amani, M. / Allali-Hassani, A. / Senisterra, G. / Vedadi, M. / Tempel, W. / Mackenzie, F. / Chau, I. / Lourido, S. / Sibley, L.D. / Hui, R.
履歴
登録2009年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-domain protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,61714
ポリマ－56,1531
非ポリマー1,46413
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.388, 55.550, 81.697
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Calmodulin-domain protein kinase 1


分子量: 56152.793 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-538 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium parvum (小形クリプトスポリジウム)
株: Iowa II / 遺伝子: cgd3_920 / プラスミド: pET15MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3FQ16

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非ポリマー , 6種, 140分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SRT / S,R MESO-TARTARIC ACID / meso-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Diammonium tartrate, 2 mM ANP, CaCl2, TCEP, 4 mM MgCl2, 30% Glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 25110 / Num. obs: 25110 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 41.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.053 / Χ2: 1.262 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.878 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique all: 2502 / Rsym value: 0.741 / Χ2: 1.29 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
JBluIce-EPICSデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DXN

3dxn


解像度: 2.25→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / WRfactor Rfree: 0.24 / WRfactor Rwork: 0.187 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.802 / SU B: 15.855 / SU ML: 0.186 / SU R Cruickshank DPI: 0.303 / SU Rfree: 0.234 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. U VALUES: RESIDUAL ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1280 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.205 25095 --
obs0.205 25095 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.62 Å2 / Biso mean: 29.329 Å2 / Biso min: 11.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20.5 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3---1.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 86 127 3709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.451.9884991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8555460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42224.882170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.28115656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0581519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022731
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.671.52243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26223606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9631449
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1754.51375
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 96 -
Rwork0.261 1737 -
all-1833 -
obs-2502 98.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01770.39240.17930.4854-0.74861.7164-0.02410.0410.17540.05480.0360.0341-0.1790.2007-0.01190.1941-0.03410.01550.1439-0.01450.224731.256916.1178.1636
21.81680.7998-0.12120.52760.24960.5714-0.00760.0463-0.00510.0253-0.0176-0.01390.0325-0.02040.02520.19770.0061-0.00140.1710.01310.181718.76647.86179.1946
32.0945-0.3783-0.05892.16710.07961.6605-0.01260.09540.0385-0.0529-0.02540.16310.0537-0.19850.0380.1354-0.0235-0.00480.188500.16790.66774.97079.4106
40.96090.5338-0.61230.7677-0.56860.7693-0.0133-0.1051-0.06510.0867-0.1072-0.10390.02660.1380.12050.19660.0126-0.00080.19640.00930.18229.0023.587632.8685
54.3201-8.2874-8.318827.74755.57162.84830.4747-0.3045-0.1021-0.0943-0.14090.0944-2.3991-0.0809-0.33380.3944-0.03020.15640.2863-0.12120.302648.871123.35427.3523
613.99761.6522-9.55816.4442-3.44513.80950.2091-1.3003-0.09860.5699-0.3275-0.5068-0.52720.57570.11840.04310.0059-0.08120.3651-0.0750.124550.531214.779929.6646
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A69 - 140
2X-RAY DIFFRACTION2A141 - 238
3X-RAY DIFFRACTION3A239 - 338
4X-RAY DIFFRACTION4A339 - 475
5X-RAY DIFFRACTION5A476 - 518
6X-RAY DIFFRACTION6A519 - 537

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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