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- PDB-3if8: Crystal Structure of ZWILCH, a member of the RZZ kinetochore complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3if8
タイトルCrystal Structure of ZWILCH, a member of the RZZ kinetochore complex
要素(Protein zwilch homolog) x 2
キーワードCELL CYCLE / incomplete beta-barrel / Alternative splicing / Cell division / Kinetochore / Mitosis / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


RZZ complex / kinetochore microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins ...RZZ complex / kinetochore microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / cell division / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1880 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #730 / N-terminal domain of TfIIb - #230 / Helix Hairpins - #520 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #10 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / RZZ complex, subunit Zwilch / RZZ complex, subunit zwilch / Other non-globular / N-terminal domain of TfIIb ...Helix Hairpins - #1880 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #730 / N-terminal domain of TfIIb - #230 / Helix Hairpins - #520 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #10 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / RZZ complex, subunit Zwilch / RZZ complex, subunit zwilch / Other non-globular / N-terminal domain of TfIIb / Helix Hairpins / Single Sheet / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein zwilch homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Wehenkel, A. / Civril, F. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural analysis of the RZZ complex reveals common ancestry with multisubunit vesicle tethering machinery.
著者: Civril, F. / Wehenkel, A. / Giorgi, F.M. / Santaguida, S. / Di Fonzo, A. / Grigorean, G. / Ciccarelli, F.D. / Musacchio, A.
履歴
登録2009年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein zwilch homolog
B: Protein zwilch homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7232
ポリマ－67,7232
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9860 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area24860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.600, 86.600, 166.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein zwilch homolog / hZwilch


分子量: 37762.738 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZWILCH / プラスミド: pGEX-2rbs / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9H900
#2: タンパク質 Protein zwilch homolog / hZwilch


分子量: 29960.648 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 335-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZWILCH / プラスミド: pGEX-2rbs / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9H900
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FULL LENGTH PROTEIN HAS BEEN RECONSTITUTED BY CO-EXPRESSING AN N-TERMINAL SEGMENT (1-339, CHAIN ...THE FULL LENGTH PROTEIN HAS BEEN RECONSTITUTED BY CO-EXPRESSING AN N-TERMINAL SEGMENT (1-339, CHAIN A) AND A C-TERMINAL SEGMENT (335-591, CHAIN B)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: 10-20% (w/v) PEG3350, 100mM BisTris Propane, 200mM Na thiocyanate, pH6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
Reflection数: 233963 / Rmerge(I) obs: 0.123 / D res high: 3.3 Å / Num. obs: 20353 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
10.4414.7642210010.05
8.5210.4452210010.053
7.388.5267310010.063
6.67.3871210010.082
6.036.680410010.102
5.586.0389310010.111
5.225.5893010010.103
4.925.2298410010.101
4.674.92105010010.092
4.454.67112010010.104
4.264.45115710010.108
4.094.26121210010.123
3.944.09128910010.141
3.813.94128299.910.17
3.693.81132810010.195
3.583.69141799.910.226
3.483.58144910010.246
3.393.48147310010.336
3.33.39145898.610.377
反射解像度: 2.55→44.68 Å / Num. all: 24132 / Num. obs: 24132 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.59 % / Biso Wilson estimate: 56.478 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 12.95
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / 冗長度: 3.63 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured obs: 6338 / Num. unique all: 1734 / Num. unique obs: 3268 / % possible all: 99.3

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.55→44.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / WRfactor Rfree: 0.275 / WRfactor Rwork: 0.225 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.806 / SU B: 10.313 / SU ML: 0.227 / SU R Cruickshank DPI: 0.455 / SU Rfree: 0.299 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.455 / ESU R Free: 0.299 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1228 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.231 24132 --
obs0.231 24132 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.16 Å2 / Biso mean: 48.753 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20.44 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→44.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3969 0 0 37 4006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3581.9675515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8715496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.84825.059170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.51515712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3821512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022983
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.21782
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22788
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7311.52569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30124069
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.34931686
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2134.51446
LS精密化 シェル解像度: 2.551→2.617 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 96 -
Rwork0.299 1634 -
all-1730 -
obs-1730 99.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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