[日本語] English
万見
- PDB-7ako: Crystal structure of CHK1 kinase domain in complex with a CLASPIN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ako
タイトルCrystal structure of CHK1 kinase domain in complex with a CLASPIN phosphopeptide
要素
  • Claspin
  • Serine/threonine-protein kinase Chk1
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA secondary structure binding / activation of protein kinase activity / anaphase-promoting complex binding / negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / DNA replication checkpoint signaling / histone H3T11 kinase activity / regulation of mitotic centrosome separation / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic DNA replication checkpoint signaling ...DNA secondary structure binding / activation of protein kinase activity / anaphase-promoting complex binding / negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / DNA replication checkpoint signaling / histone H3T11 kinase activity / regulation of mitotic centrosome separation / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic G2/M transition checkpoint / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Apoptotic cleavage of cellular proteins / nucleus organization / negative regulation of gene expression, epigenetic / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / peptidyl-threonine phosphorylation / signal transduction in response to DNA damage / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Activation of ATR in response to replication stress / positive regulation of cell cycle / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / replication fork / condensed nuclear chromosome / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to mechanical stimulus / Signaling by SCF-KIT / G2/M DNA damage checkpoint / peptidyl-serine phosphorylation / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA replication / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / chromatin / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Claspin / Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
STAUROSPORINE / Serine/threonine-protein kinase Chk1 / Claspin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Day, M. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC302/A24386 英国
Cancer Research UKC302/A14532 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural basis for recruitment of the CHK1 DNA damage kinase by the CLASPIN scaffold protein.
著者: Day, M. / Parry-Morris, S. / Houghton-Gisby, J. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
履歴
登録2020年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase Chk1
B: Serine/threonine-protein kinase Chk1
C: Claspin
D: Claspin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,94014
ポリマ－72,5074
非ポリマー1,43310
水5,657314
1
A: Serine/threonine-protein kinase Chk1
C: Claspin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9727
ポリマ－36,2532
非ポリマー7185
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase Chk1
D: Claspin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9687
ポリマ－36,2532
非ポリマー7155
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.339, 64.454, 97.082
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.318, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase Chk1 / CHK1 checkpoint homolog / Cell cycle checkpoint kinase / Checkpoint kinase-1


分子量: 34357.352 Da / 分子数: 2 / 変異: D10R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHEK1, CHK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14757, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Claspin / hClaspin


分子量: 1896.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HAW4

-
非ポリマー , 4種, 324分子

#3: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE


分子量: 466.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3 / コメント: 抗生剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM Sodium citrate tribasic dihydrate, 100 mM Bis-Tris propane pH 6.5 and 20% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96864 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→96.49 Å / Num. obs: 65068 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 29.03 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Num. unique obs: 2602 / CC1/2: 0.161

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IA8

1ia8


解像度: 1.8→96.49 Å / SU ML: 0.2195 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.5014
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 2513 4.84 %
Rwork0.19 49434 -
obs0.1922 51947 76.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→96.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4557 0 99 314 4970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00434782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72866486
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0504692
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.23991812
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.416260.376885X-RAY DIFFRACTION2.4
1.84-1.880.3951220.314418X-RAY DIFFRACTION11.79
1.88-1.920.3156350.303985X-RAY DIFFRACTION27.43
1.92-1.960.3359690.27861638X-RAY DIFFRACTION45.25
1.96-2.010.3317980.27592142X-RAY DIFFRACTION58.7
2.01-2.070.31361360.25622487X-RAY DIFFRACTION70.15
2.07-2.130.30721370.24252815X-RAY DIFFRACTION78.78
2.13-2.20.26431790.23443154X-RAY DIFFRACTION88.06
2.2-2.270.26991750.22693429X-RAY DIFFRACTION95.44
2.27-2.370.26021680.21953573X-RAY DIFFRACTION99.65
2.37-2.470.24442040.22163600X-RAY DIFFRACTION99.66
2.47-2.60.24991670.22783585X-RAY DIFFRACTION99.36
2.6-2.770.29191700.20753612X-RAY DIFFRACTION99.6
2.77-2.980.22851900.20043564X-RAY DIFFRACTION99.29
2.98-3.280.23481790.19283589X-RAY DIFFRACTION99.26
3.28-3.750.22252000.17293583X-RAY DIFFRACTION98.64
3.75-4.730.19661900.13953568X-RAY DIFFRACTION98.2
4.73-96.490.20811880.16553607X-RAY DIFFRACTION96.76

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る