+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3iby | ||||||
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Title | Structure of cytosolic domain of L. pneumophila FeoB | ||||||
Components | Ferrous iron transport protein B | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / G protein / G domain / iron uptake / Cell inner membrane / Cell membrane / GTP-binding / Ion transport / Iron / Iron transport / Membrane / Nucleotide-binding / Transmembrane / Transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / ferrous iron transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / GTP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Legionella pneumophila (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Petermann, N. / Hansen, G. / Hilgenfeld, R. | ||||||
Citation | Journal: Febs Lett. / Year: 2010 Title: Structure of the GTPase and GDI domains of FeoB, the ferrous iron transporter of Legionella pneumophila. Authors: Petermann, N. / Hansen, G. / Schmidt, C.L. / Hilgenfeld, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3iby.cif.gz | 190.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3iby.ent.gz | 154.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3iby.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3iby_validation.pdf.gz | 455.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3iby_full_validation.pdf.gz | 476.5 KB | Display | |
Data in XML | 3iby_validation.xml.gz | 35.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3iby_validation.cif.gz | 49.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ib/3iby ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ib/3iby | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28403.684 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Cytosolic domain (UNP residues 1-256) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Legionella pneumophila (bacteria) / Gene: feoB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Tuner(placI) / References: UniProt: Q8GNS3 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 285 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 25% tacsimate, 10% poly-L-lysine, 50 mM Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 285K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-3 / Wavelength: 0.75 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 11, 2007 |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.75 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→78.81 Å / Num. obs: 36133 / % possible obs: 93.2 % / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 43.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.64 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Num. unique all: 3743 / % possible all: 68.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5→78.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 25.373 / SU ML: 0.25 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.775 / ESU R Free: 0.353 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.168 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→78.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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