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万見
- PDB-3hsv: Structures of SPOP-Substrate Complexes: Insights into Molecular A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hsv
タイトルStructures of SPOP-Substrate Complexes: Insights into Molecular Architectures of BTB-Cul3 Ubiquitin Ligases: SPOPMATHx-MacroH2ASBCpep2
要素
  • Core histone macro-H2A.1
  • Speckle-type POZ protein
キーワードprotein binding / ligase / ubiquitin / E3 / SPOP / MacroH2A / Nucleus / Ubl conjugation pathway / Alternative splicing / Chromatin regulator / Chromosomal protein / DNA-binding / Isopeptide bond / Methylation / Nucleosome core / Phosphoprotein / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


localization / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I ...localization / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin / sex-chromosome dosage compensation / positive regulation of endodermal cell differentiation / establishment of protein localization to chromatin / double-stranded methylated DNA binding / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / Barr body / rDNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of oxidative phosphorylation / regulation of proteolysis / positive regulation of keratinocyte differentiation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of response to oxidative stress / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / nuclear chromosome / molecular function inhibitor activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / nucleosomal DNA binding / epigenetic regulation of gene expression / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Hedgehog 'on' state / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / protein polyubiquitination / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / protein heterodimerization activity / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPOP, C-terminal BACK domain / MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology ...Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPOP, C-terminal BACK domain / MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Speckle-type POZ protein / Core histone macro-H2A.1 / Speckle-type POZ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Zhuang, M. / Schulman, B.A. / Miller, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structures of SPOP-substrate complexes: insights into molecular architectures of BTB-Cul3 ubiquitin ligases.
著者: Zhuang, M. / Calabrese, M.F. / Liu, J. / Waddell, M.B. / Nourse, A. / Hammel, M. / Miller, D.J. / Walden, H. / Duda, D.M. / Seyedin, S.N. / Hoggard, T. / Harper, J.W. / White, K.P. / Schulman, B.A.
履歴
登録2009年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_fragment / _entity.src_method ..._entity.pdbx_fragment / _entity.src_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Speckle-type POZ protein
B: Speckle-type POZ protein
M: Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8017
ポリマ－34,5083
非ポリマー2924
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.953, 43.086, 87.453
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-407-

HOH

21B-408-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Speckle-type POZ protein / HIB homolog 1 / Roadkill homolog 1


分子量: 16485.932 Da / 分子数: 2 / 変異: D140G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPOP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43791, UniProt: Q5NVK7*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Core histone macro-H2A.1 / mH2A1 / Histone H2A.y / H2A/y / Medulloblastoma antigen MU-MB-50.205


分子量: 1536.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75367
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→50 Å / Num. obs: 54191 / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 31.7
反射 シェル解像度: 1.43→1.48 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 14.8 / Num. unique all: 5266 / Rsym value: 0.11

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2CR2

2cr2


解像度: 1.43→31.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 1.875 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20576 2740 5.1 %RANDOM
Rwork0.17364 ---
obs0.17528 51030 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43→31.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2326 0 10 404 2740
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.9683229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0375305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.41323.679106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.98115456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9791515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021772
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.050.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0981.51486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61722322
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19431043
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1244.5893
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.17132529
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.3673412
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.30332331
LS精密化 シェル解像度: 1.43→1.468 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 174 -
Rwork0.155 3694 -
obs--98.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.67570.0995-0.2980.6439-0.38021.0383-0.0219-0.0451-0.021-0.0414-0.01220.02280.01690.04630.0341-0.0271-0.003-0.0026-0.0251-0.001-0.017811.51420.81933.631
20.741-0.165-0.05670.46140.05540.8691-0.0062-0.01090.00580.0195-0.0024-0.00110.0032-0.04880.0086-0.0255-0.0042-0.0009-0.0253-0.0023-0.012713.04439.314.667
30.13410.4795-0.58538.212-6.45065.4773-0.05970.13090.0063-0.31830.26690.04530.3283-0.3139-0.20720.0597-0.0291-0.02160.04140.00760.00789.90125.64717.546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 165
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 164
3X-RAY DIFFRACTION3M170 - 181

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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