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- PDB-3hst: N-Terminal RNASE H domain of rv2228c from mycobacterium tuberculo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hst
タイトルN-Terminal RNASE H domain of rv2228c from mycobacterium tuberculosis as a fusion protein with maltose binding protein
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • Protein Rv2228c/MT2287
キーワードHYDROLASE / Ribonuclease H1 / RV2228C n-terminal domain / mycobacterium / tuberculosis / fusion protein / maltose binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


double-stranded RNA-specific ribonuclease activity / adenosylcobalamin/alpha-ribazole phosphatase / alpha-ribazole phosphatase activity / DNA/RNA hybrid binding / cobalamin biosynthetic process / RNA catabolic process / ribonuclease H / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport ...double-stranded RNA-specific ribonuclease activity / adenosylcobalamin/alpha-ribazole phosphatase / alpha-ribazole phosphatase activity / DNA/RNA hybrid binding / cobalamin biosynthetic process / RNA catabolic process / ribonuclease H / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / outer membrane-bounded periplasmic space / nucleic acid binding / periplasmic space / DNA damage response / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
RNase H, phosphoglycerate mutase domain-containing / Reverse transcriptase-like / : / Phosphoglycerate mutase family / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. ...RNase H, phosphoglycerate mutase domain-containing / Reverse transcriptase-like / : / Phosphoglycerate mutase family / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / D(-)-TARTARIC ACID / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Uncharacterized protein MT2287 / Bifunctional protein Rv2228c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Watkins, H.A. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2010
タイトル: Structural and functional characterization of an RNase HI domain from the bifunctional protein Rv2228c from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Watkins, H.A. / Baker, E.N.
履歴
登録2009年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
B: Protein Rv2228c/MT2287
C: Maltose-binding periplasmic protein
D: Protein Rv2228c/MT2287
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,51710
ポリマ－115,1714
非ポリマー1,3456
水5,495305
1
A: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0933
ポリマ－42,5271
非ポリマー5672
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein Rv2228c/MT2287


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0591
ポリマ－15,0591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3055
ポリマ－42,5271
非ポリマー7794
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Protein Rv2228c/MT2287


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0591
ポリマ－15,0591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.632, 101.383, 76.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSSERSERAA14 - 3777 - 370
21LYSLYSSERSERCC14 - 3777 - 370
12VALVALMETMETBB1 - 1302 - 131
22VALVALMETMETDD1 - 1302 - 131

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 42526.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: b4034, JW3994, malE, Maltose Binding Protein / プラスミド: pMAL-C2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: タンパク質 Protein Rv2228c/MT2287


分子量: 15058.917 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT2287, MTCY427.09c, Rv2228c / プラスミド: pMAL-C2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P64955, UniProt: P9WLH5*PLUS, 加水分解酵素

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 309分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG2000, 0.2M Ammounium tartrate, pH pH7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
PH範囲: pH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98397 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98397 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→41.45 Å / Num. obs: 50220 / % possible obs: 100 %
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.121 / Mean I/σ(I) obs: 11.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
PHASER位相決定
PHENIX精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→41.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 12.289 / SU ML: 0.161 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.311 / ESU R Free: 0.227 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23854 2576 5.1 %RANDOM
Rwork0.18265 ---
obs0.18549 47622 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.324 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å2-2.31 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→41.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7732 0 90 305 8127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0228035
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9011.96810912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.97551007
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.54925.402348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.414151315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8011528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.21214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026064
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.23796
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.25473
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3520.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0251.55180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56528018
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83833355
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2854.52894
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2799medium positional0.340.5
2B991medium positional0.350.5
1A2799medium thermal1.142
2B991medium thermal1.352
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 184 -
Rwork0.212 3534 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54670.16210.30151.01180.43250.63920.0336-0.0880.02980.0069-0.05110.05580.0459-0.13260.01750.0415-0.0240.00280.1392-0.00360.0612-5.6165-0.291527.1419
21.7022-0.1538-0.16381.66440.33632.24550.07440.01860.0153-0.03-0.03870.0410.1937-0.0879-0.03570.0819-0.0342-0.02410.06560.00930.0046-14.6488-11.4451-9.135
33.07070.30710.70942.30195.015414.86440.26-0.0322-0.0701-0.1018-0.1745-0.0267-0.4318-0.8274-0.08560.10320.0072-0.04590.05620.03020.057-23.5144-12.7424-12.7005
421.1137-4.76660.29565.1042-0.02320.72550.41170.7942-0.1801-0.1314-0.4194-0.45950.12630.15580.00780.104-0.0516-0.03310.03780.0149-0.0426-5.4907-14.2241-23.4535
50.5309-0.11710.03590.9922-0.02570.41770.02060.03160.0227-0.063-0.0284-0.0141-0.0147-0.03110.00780.05220.0012-0.01720.0940.0090.076727.3662-4.294518.8655
61.3160.6702-0.31192.69550.30520.8582-0.13670.07340.053-0.10780.1624-0.2740.04760.0746-0.02570.04340.0044-0.02140.07560.01230.0951-1.24965.8075-17.3697
73.74220.77040.26194.4279-0.18075.5378-0.07930.02460.1932-0.09470.0966-0.513-0.10460.0787-0.01730.11790.0109-0.07470.09150.00220.26414.08338.7316-14.137
820.9841-13.68972.822625.3642-3.19254.1494-1.046-0.7046-0.30520.71631.06081.1887-0.0952-0.774-0.01480.1884-0.0092-0.1030.12480.07270.0579-15.55338.6254-21.3283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 378
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3B107 - 119
4X-RAY DIFFRACTION4B122 - 138
5X-RAY DIFFRACTION5C10 - 378
6X-RAY DIFFRACTION6D1 - 85
7X-RAY DIFFRACTION7D86 - 121
8X-RAY DIFFRACTION8D122 - 131

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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