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- PDB-4wjv: Crystal structure of Rsa4 in complex with the Nsa2 binding peptide -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4wjv | |||||||||
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Title | Crystal structure of Rsa4 in complex with the Nsa2 binding peptide | |||||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / ribosome biogenesis ribosome assembly | |||||||||
Function / homology | ![]() protein-RNA complex remodeling / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maturation of 5.8S rRNA / carbohydrate transport / preribosome, large subunit precursor / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport ...protein-RNA complex remodeling / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maturation of 5.8S rRNA / carbohydrate transport / preribosome, large subunit precursor / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cell chemotaxis / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / ribosomal large subunit assembly / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / nucleolus / membrane / nucleus Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Holdermann, I. / Paternoga, H. / Bassler, J. / Hurt, E. / Sinning, I. | |||||||||
![]() | ![]() Title: A network of assembly factors is involved in remodeling rRNA elements during preribosome maturation. Authors: Baler, J. / Paternoga, H. / Holdermann, I. / Thoms, M. / Granneman, S. / Barrio-Garcia, C. / Nyarko, A. / Stier, G. / Clark, S.A. / Schraivogel, D. / Kallas, M. / Beckmann, R. / Tollervey, D. ...Authors: Baler, J. / Paternoga, H. / Holdermann, I. / Thoms, M. / Granneman, S. / Barrio-Garcia, C. / Nyarko, A. / Stier, G. / Clark, S.A. / Schraivogel, D. / Kallas, M. / Beckmann, R. / Tollervey, D. / Barbar, E. / Sinning, I. / Hurt, E. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 131.8 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2mvfC ![]() 4wjsC ![]() 4wjuSC ![]() 4edqS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 42455.133 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: RSA4, YCR072C, YCR72C / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 41648.133 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the ...Details: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the Nsa2 peptide is not visible in the electron density and was not built into the model. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein/peptide | Mass: 2483.665 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the ...Details: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the Nsa2 peptide is not visible in the electron density and was not built into the model. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: NSA2, YER126C, SYGP-ORF47 / Production host: ![]() ![]() #4: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose #5: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.44 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2M NH4SO4, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 7, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.3 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→48.985 Å / Num. obs: 55664 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 15.6 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.3 Å / Redundancy: 11.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4WJU and 4EDQ Resolution: 3.2→48.985 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 23.55 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→48.985 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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