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- PDB-3hha: Crystal structure of cathepsin L in complex with AZ12878478 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hha
タイトルCrystal structure of cathepsin L in complex with AZ12878478
要素Cathepsin L1
キーワードHYDROLASE / PROTEROS BIOSTRUCTURES GMBH / Cathepsin L / Inhibitors / Disulfide bond / Glycoprotein / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / zymogen activation / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / antigen processing and presentation / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / fibronectin binding / protein autoprocessing / Collagen degradation / collagen catabolic process / serpin family protein binding / cysteine-type peptidase activity / Attachment and Entry / endocytic vesicle lumen / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / multivesicular body / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / histone binding / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / lysosome / symbiont entry into host cell / immune response / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-NOW / TRIETHYLENE GLYCOL / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.27 Å
データ登録者Asaad, N. / Bethel, P.A. / Coulson, M.D. / Dawson, J. / Ford, S.J. / Gerhardt, S. / Grist, M. / Hamlin, G.A. / James, M.J. / Jones, E.V. ...Asaad, N. / Bethel, P.A. / Coulson, M.D. / Dawson, J. / Ford, S.J. / Gerhardt, S. / Grist, M. / Hamlin, G.A. / James, M.J. / Jones, E.V. / Karoutchi, G.I. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Oldham, K. / Rankine, N. / Ryan, D. / Wells, S.L. / Wood, L. / Augustin, M. / Krapp, S. / Simader, H. / Steinbacher, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Dipeptidyl nitrile inhibitors of Cathepsin L.
著者: Asaad, N. / Bethel, P.A. / Coulson, M.D. / Dawson, J.E. / Ford, S.J. / Gerhardt, S. / Grist, M. / Hamlin, G.A. / James, M.J. / Jones, E.V. / Karoutchi, G.I. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / ...著者: Asaad, N. / Bethel, P.A. / Coulson, M.D. / Dawson, J.E. / Ford, S.J. / Gerhardt, S. / Grist, M. / Hamlin, G.A. / James, M.J. / Jones, E.V. / Karoutchi, G.I. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Oldham, K. / Rankine, N. / Ryan, D. / Wells, S.L. / Wood, L. / Augustin, M. / Krapp, S. / Simader, H. / Steinbacher, S.
履歴
登録2009年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22018年5月30日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L1
B: Cathepsin L1
C: Cathepsin L1
D: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,67612
ポリマ－96,6474
非ポリマー2,0298
水17,889993
1
A: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7984
ポリマ－24,1621
非ポリマー6373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6953
ポリマ－24,1621
非ポリマー5342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5452
ポリマ－24,1621
非ポリマー3831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6373
ポリマ－24,1621
非ポリマー4762
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.260, 62.690, 68.240
Angle α, β, γ (deg.)105.60, 93.22, 115.55
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Cathepsin L1 / Major excreted protein / MEP / Cathepsin L1 heavy chain / Cathepsin L1 light chain


分子量: 24161.676 Da / 分子数: 4 / 断片: Heavy chain and light chain: UNP residues 76-333 / 変異: T223A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSL1, CTSL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L

-
非ポリマー , 6種, 1001分子

#2: 化合物
ChemComp-NOW / Nalpha-[(3-tert-butyl-1-methyl-1H-pyrazol-5-yl)carbonyl]-N-[(2Z)-2-iminoethyl]-3-methyl-L-phenylalaninamide


分子量: 383.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N5O2
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 993 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE MUTATION LISTED IN SEQADV RECORDS HAS BEEN INTRODUCED BY AUTHORS TO ABOLISH A GLYCOSYLATION SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4 / 詳細: PEG, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年10月28日 / 詳細: LN2 cooled fixed-exit
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→44.28 Å / Num. all: 182842 / Num. obs: 182842 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.034
反射 シェル解像度: 1.27→1.33 Å / 冗長度: 0.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / % possible all: 65.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDLデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.27→44.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.253 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.043 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15237 9143 5 %RANDOM
Rwork0.11632 ---
all0.11672 ---
obs0.11812 173697 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.158 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å2-0.25 Å2-0.05 Å2
2--0.26 Å2-0.6 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.27→44.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6695 0 145 993 7833
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0217327
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3551.9619958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81314420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.895935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.70125.132341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.187151154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5191525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.028550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021519
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.21642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.26399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.23700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.23749
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2040.2671
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2690.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3690.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.10225813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.79821882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.52837193
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.77943470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.84262765
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.449316781
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free12.2663997
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.143313252
LS精密化 シェル解像度: 1.27→1.303 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 448 -
Rwork0.159 8499 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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