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万見
- PDB-3hb6: Inactive mutant H54F of Proteus mirabilis catalase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hb6
タイトルInactive mutant H54F of Proteus mirabilis catalase
要素Catalase
キーワードOXIDOREDUCTASE / beta-barrel / Heme / Hydrogen peroxide / Iron / Metal-binding / NADP / Oxidation / Peroxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Catalase
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Andeoletti, P. / Jouve, H.M. / Gouet, P.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Verdoheme formation in Proteus mirabilis catalase.
著者: Andreoletti, P. / Mouesca, J.M. / Gouet, P. / Jaquinod, M. / Capeillere-Blandin, C. / Jouve, H.M.
履歴
登録2009年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,18011
ポリマ－55,7031
非ポリマー1,47710
水8,575476
1
A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子

A: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,72244
ポリマ－222,8144
非ポリマー5,90840
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
Buried area39250 Å2
ΔGint-181.8 kcal/mol
Surface area60080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.300, 109.300, 249.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-493-

SO4

21A-562-

HOH

31A-708-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Catalase


分子量: 55703.375 Da / 分子数: 1 / 変異: H54F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 遺伝子: katA / プラスミド: PALTER-CAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P42321, catalase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1M Tris-malate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月12日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 39646 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1946 / Rsym value: 0.363 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M85

1m85


解像度: 2.3→14.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2883366.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1986 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 39529 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 13.5268 Å2 / ksol: 0.289333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.69 Å22.19 Å20 Å2
2--8.69 Å20 Å2
3----17.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3869 0 89 476 4434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.512.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 323 5 %
Rwork0.269 6136 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4param19.chromo

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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