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- PDB-3h8k: Crystal structure of Ube2g2 complxed with the G2BR domain of gp78... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h8k
タイトルCrystal structure of Ube2g2 complxed with the G2BR domain of gp78 at 1.8-A resolution
要素
  • Autocrine motility factor receptor, isoform 2
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
キーワードLIGASE / alpha beta / all alpha / Ubl conjugation pathway / Endoplasmic reticulum / Membrane / Metal-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity ...regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / ERAD pathway / lipid droplet / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / learning or memory / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kalathur, R.C. / Das, R. / Li, J. / Byrd, R.A. / Ji, X.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Allosteric activation of E2-RING finger-mediated ubiquitylation by a structurally defined specific E2-binding region of gp78.
著者: Das, R. / Mariano, J. / Tsai, Y.C. / Kalathur, R.C. / Kostova, Z. / Li, J. / Tarasov, S.G. / McFeeters, R.L. / Altieri, A.S. / Ji, X. / Byrd, R.A. / Weissman, A.M.
履歴
登録2009年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月25日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.62023年9月6日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
B: Autocrine motility factor receptor, isoform 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0032
ポリマ－22,0032
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.92, 60.15, 61.64
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / Ubiquitin-protein ligase G2 / Ubiquitin carrier protein G2


分子量: 18451.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2G2 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60604, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質・ペプチド Autocrine motility factor receptor, isoform 2 / AMF receptor / isoform 2 / gp78 / RING finger protein 45


分子量: 3552.120 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 573-600 / Mutation: K573W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMFR, RNF45 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9UKV5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.96 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 3350, 100 mM Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR300 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 16657 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.051 / Net I/σ(I): 22.381
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 2.74 / Num. unique all: 1272 / Χ2: 0.959 / % possible all: 74.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 48.91 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å43.05 Å
Translation2.5 Å43.05 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2CYX

2cyx


解像度: 1.8→43.048 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.809 / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: 15822 / σ(F): 0.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1573 9.94 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.198 15822 90.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.284 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 97.34 Å2 / Biso mean: 34.205 Å2 / Biso min: 10.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.605 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.214 Å20 Å2
3----6.39 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.048 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1543 0 0 163 1706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051623
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9212207
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066232
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.157629
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.8640.2751020.2319511053105362
1.864-1.9390.3181290.24311621291129175
1.939-2.0270.3091550.22613371492149287
2.027-2.1340.2411580.20414521610161093
2.134-2.2670.2571590.19514771636163696
2.267-2.4420.251700.20915001670167097
2.442-2.6880.2761670.21215411708170898
2.688-3.0770.2651750.20315601735173599
3.077-3.8760.2381710.181159217631763100
3.876-43.0610.1941870.167167718641864100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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