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- PDB-3gsl: Crystal structure of PSD-95 tandem PDZ domains 1 and 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gsl
タイトルCrystal structure of PSD-95 tandem PDZ domains 1 and 2
要素Disks large homolog 4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PDZ domain / tandem / PSD-95 / DLG4 / SAP-90 / GluR6 / Cell junction / Cell membrane / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / SH3 domain / Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / positive regulation of neuron projection arborization ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / embryo development / receptor localization to synapse / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / dendritic branch / neuron spine / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / dendritic spine organization / neuron projection terminus / acetylcholine receptor binding / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of synapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of NMDA receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / kinesin binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / beta-2 adrenergic receptor binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / establishment of protein localization / neuromuscular junction / cerebral cortex development / kinase binding / cell-cell adhesion / cell-cell junction / synaptic vesicle / cell junction / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / postsynapse / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Sainlos, M. / Olivier, N.B. / Imperiali, B.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Biomimetic divalent ligands for the acute disruption of synaptic AMPAR stabilization.
著者: Sainlos, M. / Tigaret, C. / Poujol, C. / Olivier, N.B. / Bard, L. / Breillat, C. / Thiolon, K. / Choquet, D. / Imperiali, B.
履歴
登録2009年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5812
ポリマ－41,5812
非ポリマー00
水5,044280
1
A: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7911
ポリマ－20,7911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7911
ポリマ－20,7911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.244, 62.511, 59.342
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細AUTHORS STATE THAT ONE PROTOMER OF THE ASYMMETRIC UNIT IS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY.

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 20790.654 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ domains 1 and 2: UNP residues 61-249 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal, TEV cleavable octahistidine tag. Three N-terminal residues S-G-S remain after proteolysis.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, PSD-95, Psd95 / プラスミド: pET-NO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31016
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PDZ DOMAIN 1 LIGAND (ETMA) IS FUSED TO THE C-TERMINUS OF DOMAIN 2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %
解説: THE ENTRY HAS BEEN UPDATED WITH THE COORDINATES OBTAINED FROM REFINEMENT USING DATA COLLECTED ON 2009-06-26
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35% v/v 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1M Tris-HCl pH 7.0. 0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月6日 / 詳細: Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 26112 / Num. obs: 25616 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 35.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 2594 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.1.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2I1N, 2FE5

2i1n

2fe5


解像度: 2.05→32.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.251 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28146 2576 10.1 %RANDOM
Rwork0.21412 ---
obs0.2209 25598 98.09 %-
all-25616 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.914 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20.07 Å2
2---1.18 Å20 Å2
3---1.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→32.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2864 0 0 280 3144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0222905
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6311.9743930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.945385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.67424.957117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.01515497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.2121516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2750.21349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3280.22012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3310.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6311.51907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.82723053
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9243998
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.4654.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 174 -
Rwork0.259 1659 -
obs--96.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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