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- PDB-3gov: Crystal structure of the catalytic region of human MASP-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gov
タイトルCrystal structure of the catalytic region of human MASP-1
要素(MASP-1) x 2
キーワードHYDROLASE / Complement / serine protease / beta barrel / Hydroxylation / Immune response / Innate immunity / Sushi / Coagulation / Complement pathway / Disulfide bond / EGF-like domain / Glycoprotein / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Harmat, V. / Dobo, J. / Beinrohr, L. / Sebestyen, E. / Zavodszky, P. / Gal, P.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2009
タイトル: MASP-1, a promiscuous complement protease: structure of its catalytic region reveals the basis of its broad specificity.
著者: Dobo, J. / Harmat, V. / Beinrohr, L. / Sebestyen, E. / Zavodszky, P. / Gal, P.
履歴
登録2009年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MASP-1
B: MASP-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7214
ポリマ－45,5372
非ポリマー1842
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.418, 70.412, 121.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MASP-1 / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Mannose- ...Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / MASP-1 / Serine protease 5 / Complement-activating component of Ra-reactive factor heavy chain / Complement-activating component of Ra-reactive factor light chain


分子量: 17508.240 Da / 分子数: 1
断片: Sushi-1 and Sushi-2 domains, CCP1-CCP2, residues 298-448
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRARF, CRARF1, MASP1, PRSS5 / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)plyss
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 MASP-1 / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Mannose- ...Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / MASP-1 / Serine protease 5 / Complement-activating component of Ra-reactive factor heavy chain / Complement-activating component of Ra-reactive factor light chain


分子量: 28028.900 Da / 分子数: 1 / 断片: serine protease domain, residues 449-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRARF, CRARF1, MASP1, PRSS5 / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)plyss
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAINS A AND B ARE PRODUCTS OF SPECIFIC CLEAVAGE OF THE ARG448-ILE449 BOND DURING SPONTANEOUS ...CHAINS A AND B ARE PRODUCTS OF SPECIFIC CLEAVAGE OF THE ARG448-ILE449 BOND DURING SPONTANEOUS AUTOACTIVATION OF MASP-1
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 499 IS A NATURAL VARIANT OF THE ENZYME

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: well solution: 11%(w/v) PEG3350, 0.1 M MES; protein solution: 50 mM NaCl, 5 mM Tris, 0.5 mM EDTA, 20 mM benzamidine-HCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8148 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si [111], horizontally focussing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→45.98 Å / Num. obs: 19349 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 30.892 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 15.96
反射 シェル解像度: 2.55→2.6 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. measured obs: 6216 / Num. unique all: 1066 / Num. unique obs: 1066 / % possible all: 97.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MASP-1 serine protease domain(unpublished), CCP1 and CCP2 modules of PDB entry 1zjk

1zjk


解像度: 2.55→45.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 24.172 / SU ML: 0.252 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.453 / ESU R Free: 0.303 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 989 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.231 ---
obs0.231 19342 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.76 Å2 / Biso mean: 48.887 Å2 / Biso min: 23.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→45.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3065 0 12 90 3167
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223196
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022174
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9594352
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8243.0065319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4195406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27824.887133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.92915529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5821511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.22115
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.21477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.21701
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0970.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1570.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0820.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.62322057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0962810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04633230
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.42921319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.67431117
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 78 -
Rwork0.337 1318 -
all-1396 -
obs-1438 97.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7489-1.2185-0.32312.04723.17691.2885-0.0639-0.07210.04010.34080.2322-0.55490.10620.0449-0.1683-0.20630.00410.0003-0.10740.0042-0.169.953541.585825.6109
22.4316-0.47951.57991.5227-0.21064.20390.01010.2328-0.24-0.1640.0511-0.0310.25730.2418-0.0612-0.1533-0.01120.0252-0.1738-0.0149-0.1291-0.6742-8.14832.0919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A298 - 435
2X-RAY DIFFRACTION2A436 - 699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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