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- PDB-3gi1: Crystal Structure of the laminin-binding protein Lbp of Streptoco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gi1
タイトルCrystal Structure of the laminin-binding protein Lbp of Streptococcus pyogenes
要素Laminin-binding protein of group A streptococci
キーワードMETAL TRANSPORT / zinc-binding receptor / metal-binding / helical backbone / alpha/beta domains / laminin-binding protein / Lbp / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion transport / cell adhesion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Adhesin B / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin-binding protein of group A streptococci / Laminin adhesion
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Linke, C. / Caradoc-Davies, T.T. / Young, P.G. / Proft, T. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2009
タイトル: The laminin-binding protein Lbp from Streptococcus pyogenes is a zinc receptor
著者: Linke, C. / Caradoc-Davies, T.T. / Young, P.G. / Proft, T. / Baker, E.N.
履歴
登録2009年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin-binding protein of group A streptococci
B: Laminin-binding protein of group A streptococci
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9514
ポリマ－63,8202
非ポリマー1312
水1,42379
1
A: Laminin-binding protein of group A streptococci
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9752
ポリマ－31,9101
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Laminin-binding protein of group A streptococci
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9752
ポリマ－31,9101
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.624, 92.163, 70.614
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.270, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Laminin-binding protein of group A streptococci / Lbp


分子量: 31910.070 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-306 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
株: serotype M1 SF370 / 遺伝子: lmb, lmb/spy_2007 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7DII5, UniProt: Q99XV3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.04 % / Mosaicity: 1.32 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.7ul of 37 mg/ml Lbp in PBS, pH7.4 + 0.002% Na-azide + 0.7ul of 30% PEG1500, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR345DTB / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月20日 / 詳細: osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→27.984 Å / Num. all: 20587 / Num. obs: 20587 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 6.861
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.4-2.537.20.5971.22162730040.597100
2.53-2.687.30.4221.82060128370.422100
2.68-2.877.30.2862.71941626690.286100
2.87-3.17.30.1754.21801924650.175100
3.1-3.397.30.1146.51679322860.114100
3.39-3.797.40.0858.51528320770.085100
3.79-4.387.40.06311.21351218280.063100
4.38-5.377.40.05512.61144815480.055100
5.37-7.597.40.05812.1884012000.058100
7.59-29.097.10.04213.947716730.04297.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å27.98 Å
Translation2.5 Å27.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.33データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TOA, 1K0F, 1PQ4, 1XVL, 2O1E, 3HH8

1toa

1k0f

1pq4

1xvl

2o1e

3hh8


解像度: 2.45→27.982 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.93 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 1947 5.14 %
Rwork0.186 --
obs0.19 20569 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.216 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.73 Å2 / Biso mean: 39.498 Å2 / Biso min: 19.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.381 Å20 Å27.209 Å2
2---5.336 Å2-0 Å2
3----2.045 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→27.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3902 0 2 79 3983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.565423
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.103622
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008697
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1631402
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.45-2.5110.3361450.2472599274499.85
2.511-2.5790.2721240.23225672691100
2.579-2.6550.2981200.20826162736100
2.655-2.7410.3031170.20425552672100
2.741-2.8390.2571450.20725892734100
2.839-2.9520.3411550.2142542269799.96
2.952-3.0860.3321450.222556270199.93
3.086-3.2490.2961520.22325612713100
3.249-3.4520.2841400.1992544268499.93
3.452-3.7180.2621380.1772567270599.93
3.718-4.0910.2161320.14925642696100
4.091-4.6810.1721220.14126232745100
4.681-5.8880.2061490.14525472696100
5.888-27.9830.21630.1642534269799.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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