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- PDB-2prs: Structure and metal binding properties of ZnuA, a periplasmic zin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2prs
タイトルStructure and metal binding properties of ZnuA, a periplasmic zinc transporter from Escherichia coli
要素High-affinity zinc uptake system protein znuA
キーワードMETAL TRANSPORT / protein consists of two (beta/alfa)4 domains
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion import across plasma membrane / zinc ion transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / cell adhesion / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
High-affinity zinc uptake system protein ZnuA / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / High-affinity zinc uptake system protein ZnuA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yatsunyk, L.A. / Kim, L.R. / Vorontsov, I.I. / Rosenzweig, A.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure and metal binding properties of ZnuA, a periplasmic zinc transporter from Escherichia coli.
著者: Yatsunyk, L.A. / Easton, J.A. / Kim, L.R. / Sugarbaker, S.A. / Bennett, B. / Breece, R.M. / Vorontsov, I.I. / Tierney, D.L. / Crowder, M.W. / Rosenzweig, A.C.
履歴
登録2007年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High-affinity zinc uptake system protein znuA
B: High-affinity zinc uptake system protein znuA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6116
ポリマ－62,3542
非ポリマー2564
水7,945441
1
A: High-affinity zinc uptake system protein znuA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3684
ポリマ－31,1771
非ポリマー1913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: High-affinity zinc uptake system protein znuA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2432
ポリマ－31,1771
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.377, 78.073, 86.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 High-affinity zinc uptake system protein znuA


分子量: 31177.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39172
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 441 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30 % (w/v) PEG 4000, 5 % isopropanol, 0.1 M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンALS 5.0.110.97918
シンクロトロンAPS 19-ID20.97918
シンクロトロンAPS 23-ID-D30.97918
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→28.8 Å / Num. obs: 64618 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rsym value: 0.053
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.1 % / Num. unique all: 5643 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 85.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ZnZnuA in space group P212121

解像度: 1.7→28.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 2.508 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 3254 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.213 64597 97 %-
all-64618 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å2-0.18 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3----1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4160 0 3 445 4608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.9765811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6655553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.94824.972179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80915736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5651519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22135
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22959
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0640.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1110.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7561.52762
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26324380
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.77331653
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8564.51426
LS精密化 シェル解像度: 1.701→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 193 -
Rwork0.264 3794 -
obs-3987 81.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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