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- PDB-3gc6: Structural insights into the catalytic mechanism of CD38: Evidenc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gc6
タイトルStructural insights into the catalytic mechanism of CD38: Evidence for a conformationally flexible covalent enzyme-substrate complex.
要素Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)
キーワードHYDROLASE / CD38 / cyclic ADP ribose / ecto-ADP-ribosyl cyclase / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / transferase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP-ribosyl cyclase (CD38/157) / ADP-ribosyl cyclase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Egea, P.F. / Muller-Steffner, H. / Stroud, R.M. / Oppenheimer, N. / Kellenberger, E. / Schuber, F.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Insights into the mechanism of bovine CD38/NAD+glycohydrolase from the X-ray structures of its Michaelis complex and covalently-trapped intermediates.
著者: Egea, P.F. / Muller-Steffner, H. / Kuhn, I. / Cakir-Kiefer, C. / Oppenheimer, N.J. / Stroud, R.M. / Kellenberger, E. / Schuber, F.
履歴
登録2009年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)
B: Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9299
ポリマ－56,6002
非ポリマー1,3297
水8,791488
1
A: Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)
ヘテロ分子

B: Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9299
ポリマ－56,6002
非ポリマー1,3297
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.033, 80.164, 152.536
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ecto-NAD+ glycohydrolase (CD38 molecule)


分子量: 28300.061 Da / 分子数: 2 / 変異: E218Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CD38 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q9TTF5, NAD+ glycohydrolase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20-30% PEG 4000, 50-250mM Ammonium Sulfate, 100 mM sodium cacodylate or sodium acetate or MES at pH-6.0-6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月25日
放射プロトコル: 1.11587 / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.51→80.1 Å / Num. all: 74734 / Num. obs: 74734 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.51→1.61 Å / 冗長度: 1.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 4271 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YH3

1yh3


解像度: 1.51→44.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.541 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2102 5756 7.7 %RANDOM
Rwork0.18717 ---
obs0.18894 68851 81.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.542 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→44.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3814 0 81 488 4383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214223
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9675761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0495531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.91622.741197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0515731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9411546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2615
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7811.52536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51624124
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.46331687
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0624.51631
LS精密化 シェル解像度: 1.51→1.549 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 139 -
Rwork0.353 1524 -
obs--24.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.23160.13780.04570.687-0.1230.1230.0038-0.06360.0159-0.02980.0070.01020.01960.009-0.0108-0.02720.0055-0.004-0.0063-0.004-0.01311.18229.666630.1935
20.5035-0.1620.30440.53-0.42760.83570.02310.1113-0.10390.0063-0.00180.01270.00910.0228-0.0213-0.02350.0003-0.0094-0.0046-0.0175-0.039822.3911-1.99272.7018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A36 - 277
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION2B39 - 275
4X-RAY DIFFRACTION2B501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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