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万見
- PDB-3g9g: Crystal Structure of the N-terminal EFC/F-BAR domain of Syp1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g9g
タイトルCrystal Structure of the N-terminal EFC/F-BAR domain of Syp1
要素Suppressor of yeast profilin deletion
キーワードENDOCYTOSIS / Syp1 / BAR domain / FCH / adaptor / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


endocytic patch / Syp1 complex / mating projection base / Clathrin-mediated endocytosis / budding cell bud growth / septin cytoskeleton organization / cellular bud neck septin ring / unidimensional cell growth / actin cortical patch assembly / prospore membrane ...endocytic patch / Syp1 complex / mating projection base / Clathrin-mediated endocytosis / budding cell bud growth / septin cytoskeleton organization / cellular bud neck septin ring / unidimensional cell growth / actin cortical patch assembly / prospore membrane / cellular bud tip / cellular bud neck / mating projection tip / enzyme inhibitor activity / cell division site / positive regulation of endocytosis / endocytic vesicle / endocytosis / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor of yeast profilin deletion
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Reider, A. / Barker, S. / Mishra, S. / Im, Y.J. / Maldonado-Baez, L. / Hurley, J. / Traub, L. / Wendland, B.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Syp1 is a conserved endocytic adaptor that contains domains involved in cargo selection and membrane tubulation.
著者: Reider, A. / Barker, S.L. / Mishra, S.K. / Im, Y.J. / Maldonado-Baez, L. / Hurley, J.H. / Traub, L.M. / Wendland, B.
履歴
登録2009年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of yeast profilin deletion


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4871
ポリマ－33,4871
非ポリマー00
水3,657203
1
A: Suppressor of yeast profilin deletion

A: Suppressor of yeast profilin deletion


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9752
ポリマ－66,9752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_756-x+2,y,-z+11
Buried area7960 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area24050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.940, 97.950, 138.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Suppressor of yeast profilin deletion


分子量: 33487.336 Da / 分子数: 1 / 断片: The N-terminal EFC/F-BAR domain, residues 1-264 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SYP1, YCR030C, YCR30C/YCR29C / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25623
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.14 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M NaCitrate pH 5.6, 0.2M Ammonium acetate, 20% PEG-3350, 3% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 14793 / Num. obs: 14372 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rsym value: 0.14
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 1390 / Rsym value: 0.441 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→28.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 3502163.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 652 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.191 13646 --
obs0.189 12994 89.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.9141 Å2 / ksol: 0.327197 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å20 Å2
2--2.63 Å20 Å2
3----3.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2082 0 0 203 2285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 93 5 %
Rwork0.19 1758 -
obs--78.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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