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- PDB-3g7w: Islet Amyloid Polypeptide (IAPP or Amylin) Residues 1 to 22 fused... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g7w
タイトルIslet Amyloid Polypeptide (IAPP or Amylin) Residues 1 to 22 fused to Maltose Binding Protein
要素Maltose-binding periplasmic protein, Islet amyloid polypeptide fusion protein
キーワードSugar binding protein / Hormone / native fold for amyloidogenic protein / Sugar transport / Transport / Amidation / Amyloid / Cleavage on pair of basic residues / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling ...: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling / carbohydrate transport / Regulation of gene expression in beta cells / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of calcium-mediated signaling / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / bone resorption / sensory perception of pain / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / periplasmic space / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / lipid binding / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site ...Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Islet amyloid polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Wiltzius, J.J.W. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Atomic structures of IAPP (amylin) fusions suggest a mechanism for fibrillation and the role of insulin in the process
著者: Wiltzius, J.J. / Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
履歴
登録2009年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Islet amyloid polypeptide fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,53924
ポリマ－42,9301
非ポリマー2,61023
水6,593366
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Maltose-binding periplasmic protein, Islet amyloid polypeptide fusion protein
ヘテロ分子

A: Maltose-binding periplasmic protein, Islet amyloid polypeptide fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,07948
ポリマ－85,8592
非ポリマー5,22046
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10190 Å2
ΔGint-456 kcal/mol
Surface area33500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.495, 84.495, 144.292
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Islet amyloid polypeptide fusion protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Amylin / Diabetes-associated peptide / DAP / Insulinoma amyloid peptide


分子量: 42929.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, IAPP / プラスミド: pMal-a1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P10997
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2.0 M Ammonium Sulfate, 0.1M Sodium Acetate pH 4.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98085 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98085 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→90 Å / Num. obs: 53547 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 36.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 16.958
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.89120.431105470.8071100
1.89-2.0712.60.218105561.1471100
2.07-2.3812.60.153106231.0361100
2.38-2.9912.60.125107401.0711100
2.99-9011.80.097110811.117199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å55.2 Å
Translation2.5 Å55.2 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0070精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MPD

1mpd


解像度: 1.75→55.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.211 / WRfactor Rwork: 0.183 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.895 / SU B: 3.691 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.095 / SU Rfree: 0.092 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2720 5.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.171 53487 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.44 Å2 / Biso mean: 23.421 Å2 / Biso min: 11.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→55.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3024 0 146 366 3536
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223267
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1932.0014461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8633.0015252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1235406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.88225.87138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.29215525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.965157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.66621978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5182800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.60233172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.21721289
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.48731282
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.793 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 181 -
Rwork0.24 3616 -
all-3797 -
obs--97.63 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.9287 Å / Origin y: -2.2304 Å / Origin z: -20.6772 Å
111213212223313233
T0.0215 Å2-0.0062 Å20.0009 Å2-0.0493 Å20.0159 Å2--0.0094 Å2
L0.5323 °2-0.2099 °20.0103 °2-0.6084 °2-0.2908 °2--0.7117 °2
S0.0368 Å °0.0635 Å °0.0456 Å °-0.0151 Å °-0.0122 Å °-0.0285 Å °0.0011 Å °0.0145 Å °-0.0245 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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