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万見
- PDB-3g3i: Crystal structure of the GluR6 ligand binding domain dimer I442H ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g3i
タイトルCrystal structure of the GluR6 ligand binding domain dimer I442H K494E I749L Q753K mutant with glutamate and NaCl at 1.37 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cell junction / Cell membrane / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Receptor / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of JNK cascade / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / neuronal action potential / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / synapse / dendrite / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.371 Å
データ登録者Chaudhry, C. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Stability of ligand-binding domain dimer assembly controls kainate receptor desensitization.
著者: Chaudhry, C. / Weston, M.C. / Schuck, P. / Rosenmund, C. / Mayer, M.L.
履歴
登録2009年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1948
ポリマ－58,7952
非ポリマー3996
水12,466692
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area22840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.087, 114.300, 52.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The native protein is believed to be a dimer of dimers; only 1 copy of the dimer formed by chains A and B is present in this crystal form.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 2 / Glutamate receptor 6 / GluR-6 / GluR6


分子量: 29397.609 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 429-544, 667-806 / 変異: I473H, K525E, I780L, Q784K / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The I442H K494E I749L and Q753K mutations were created intentionally. The 1st r esidue is a vector encoded affinity tag fragment. Residues 398-513 and 636-775 a re coupled by a synthetic GT ...詳細: The I442H K494E I749L and Q753K mutations were created intentionally. The 1st r esidue is a vector encoded affinity tag fragment. Residues 398-513 and 636-775 a re coupled by a synthetic GT peptide. The numbering is for the mature protein af ter cleavage of the 31 AA signal peptide.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GriK2 / プラスミド: pET22B modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P42260
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 692 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 18% PEG 4K, 13% ISOPROPANOL, 0.1 M NaCitrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月16日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→30 Å / Num. obs: 113524 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 13.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.37→1.42 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.241 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.371→28.687 Å / SU ML: 0.16 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC AND TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Refinement was started with Refmac_5.2. The final rounds of refinement were performed with phenix and included occupancy refinement for ions, and for residues with alternative conformations.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.176 5438 4.99 %RANDOM
Rwork0.1493 ---
all0.1506 109022 --
obs0.1506 109022 95.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.238 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.371→28.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8858 0 37 694 9589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13816439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061373
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.982347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3706-1.38620.23151450.20613032X-RAY DIFFRACTION83
1.3862-1.40250.19581760.1853314X-RAY DIFFRACTION94
1.4025-1.41960.20581860.18013487X-RAY DIFFRACTION95
1.4196-1.43760.19241780.17023374X-RAY DIFFRACTION95
1.4376-1.45650.21781740.17273469X-RAY DIFFRACTION96
1.4565-1.47640.20861600.16183437X-RAY DIFFRACTION96
1.4764-1.49750.18572010.15823456X-RAY DIFFRACTION96
1.4975-1.51990.21491790.14673391X-RAY DIFFRACTION96
1.5199-1.54360.17851800.1393498X-RAY DIFFRACTION96
1.5436-1.56890.16651680.13763425X-RAY DIFFRACTION96
1.5689-1.5960.16671790.13823514X-RAY DIFFRACTION97
1.596-1.6250.16981720.13133462X-RAY DIFFRACTION97
1.625-1.65620.16081720.13313484X-RAY DIFFRACTION97
1.6562-1.690.15851960.13713496X-RAY DIFFRACTION97
1.69-1.72680.18031590.13593474X-RAY DIFFRACTION97
1.7268-1.7670.17091900.13733515X-RAY DIFFRACTION97
1.767-1.81110.17181840.13973490X-RAY DIFFRACTION97
1.8111-1.86010.1631990.14273510X-RAY DIFFRACTION98
1.8601-1.91480.17471920.14163495X-RAY DIFFRACTION98
1.9148-1.97660.15491900.13753510X-RAY DIFFRACTION98
1.9766-2.04720.15251800.12893534X-RAY DIFFRACTION98
2.0472-2.12920.1531880.12843533X-RAY DIFFRACTION98
2.1292-2.2260.15351840.13013522X-RAY DIFFRACTION98
2.226-2.34340.17361800.13523499X-RAY DIFFRACTION98
2.3434-2.49010.17382110.14213505X-RAY DIFFRACTION97
2.4901-2.68220.1691840.14953479X-RAY DIFFRACTION97
2.6822-2.95190.20371870.15513479X-RAY DIFFRACTION96
2.9519-3.37850.16811950.14393457X-RAY DIFFRACTION96
3.3785-4.25430.15871880.13463428X-RAY DIFFRACTION94
4.2543-28.69280.16691610.14783315X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.92290.2205-0.08721.6367-0.19530.8255-0.02080.12360.1588-0.16950.09990.11-0.0668-0.0356-0.06990.09090.00120.00570.04960.04110.074414.112728.2022-2.8847
21.2081-0.05560.14712.30530.5120.98050.0039-0.06420.10610.0955-0.0085-0.1719-0.01330.06650.00910.1124-0.00170.00290.0897-0.00240.108324.40934.192917.8033
30.4230.135-0.2351.5094-0.43610.7101-0.00660.0047-0.0433-0.14170.0271-0.11960.08340.057-0.0030.11040.00180.0170.09490.00870.08819.343616.9265-0.0911
41.35490.0486-0.19011.03640.18750.79460.0052-0.09-0.05650.03180.02870.07920.0183-0.0609-0.03720.0405-0.006-0.0130.06370.01210.04725.17730.570616.5126
51.5065-0.11130.05811.086-0.07650.95430.0395-0.0418-0.0989-0.0108-0.0286-0.07510.05130.0753-0.00780.05260.0059-0.00770.07090.00020.062427.5251-4.860211.1531
60.7101-0.018-0.35170.9609-0.25191.18840.0856-0.08320.15480.06660.03250.0326-0.15460.0505-0.0840.0862-0.00520.0150.0808-0.01660.09128.656712.901717.9254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 3:108)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 109:214)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 215:258)
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resid 2:108)
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resid 109:216)
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resid 217:254)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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