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- PDB-3frs: Structure of human IST1(NTD) (residues 1-189)(p43212) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3frs
タイトルStructure of human IST1(NTD) (residues 1-189)(p43212)
要素Uncharacterized protein KIAA0174
キーワードPROTEIN BINDING / ESCRT / ESCRT-III / IST1 / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / midbody abscission / multivesicular body assembly / Flemming body / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment ...MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / midbody abscission / multivesicular body assembly / Flemming body / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of proteolysis / establishment of protein localization / azurophil granule lumen / intracellular protein localization / nuclear envelope / protein transport / midbody / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / chromatin / protein-containing complex binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Ferritin / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Schubert, H.L. / Hill, C.P. / Bajorek, M. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for ESCRT-III protein autoinhibition.
著者: Bajorek, M. / Schubert, H.L. / McCullough, J. / Langelier, C. / Eckert, D.M. / Stubblefield, W.M. / Uter, N.T. / Myszka, D.G. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein KIAA0174
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7172
ポリマ－21,6251
非ポリマー921
水63135
1
A: Uncharacterized protein KIAA0174
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein KIAA0174
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4354
ポリマ－43,2512
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.180, 57.180, 157.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein KIAA0174 / Putative MAPK-activating protein PM28


分子量: 21625.352 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-189 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IST1, KIAA0174 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon+RIL / 参照: UniProt: P53990
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.61 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10mM Tris-HCL, pH 8.0, 350mM NaCl, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.54
シンクロトロンSSRL BL11-120.97852, 0.91837, 0.97922
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2008年9月8日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2008年8月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1verimax HRSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degsMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
20.978521
30.918371
40.979221
Reflection冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 13.47 / 数: 40152 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1 / D res high: 3.4 Å / D res low: 40 Å / Num. obs: 5970 / % possible obs: 88.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.314099.410.0430.9657
5.817.3199.910.0670.8857.2
5.085.8110010.0850.9937.1
4.615.0899.610.0880.9877.1
4.284.6199.910.0981.0936.9
4.034.2895.310.1070.9116.8
3.834.0390.110.1251.0836.4
3.663.8376.110.1281.1736.1
3.523.6668.210.1670.9926.1
3.43.5256.510.181.0055.8
反射解像度: 2.61→50 Å / Num. all: 8387 / Num. obs: 8387 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 84.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 13.47
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.61-2.72.80.4597271.0231,288.3
2.7-2.813.50.3858140.9131,299.4
2.81-2.943.90.3338261.0041,2100
2.94-3.0940.2328361.0751,2100
3.09-3.2940.1638501.0631,2100
3.29-3.5440.1348421.1211,299.6
3.54-3.940.1048461.0391,299.4
3.9-4.463.90.0838521.0371,299.2
4.46-5.623.90.0748761.0511,298.3
5.62-503.60.0519180.9551,293.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength10.97854.78-6.46
13 wavelength20.91843.38-3.2
13 wavelength30.97921.39-8.22
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se600.9870.3660.0260.961
2Se600.2510.5260.0340.696
3Se600.7090.9630.0630.483

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.61→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / WRfactor Rfree: 0.321 / WRfactor Rwork: 0.292 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.695 / SU B: 16.758 / SU ML: 0.305 / SU R Cruickshank DPI: 0.576 / SU Rfree: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.576 / ESU R Free: 0.341
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 392 4.7 %RANDOM
Rwork0.259 ---
obs0.261 8360 98.15 %-
all-8360 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.21 Å2 / Biso mean: 86.846 Å2 / Biso min: 36.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.11 Å20 Å20 Å2
2--2.11 Å20 Å2
3----4.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1414 0 6 35 1455
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1772.0061943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7715175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.85823.69265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.77215293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6841514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4081.5878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75221413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.623568
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1544.5530
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.676 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.476 18 -
Rwork0.427 497 -
all-515 -
obs--86.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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