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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3frs | ||||||
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タイトル | Structure of human IST1(NTD) (residues 1-189)(p43212) | ||||||
要素 | Uncharacterized protein KIAA0174 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING / ESCRT / ESCRT-III / IST1 / Phosphoprotein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / multivesicular body assembly / Flemming body ...viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / multivesicular body assembly / Flemming body / positive regulation of proteolysis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral release from host cell / establishment of protein localization / protein localization / azurophil granule lumen / protein transport / nuclear envelope / midbody / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / chromatin / protein-containing complex binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.61 Å | ||||||
データ登録者 | Schubert, H.L. / Hill, C.P. / Bajorek, M. / Sundquist, W.I. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009 タイトル: Structural basis for ESCRT-III protein autoinhibition. 著者: Bajorek, M. / Schubert, H.L. / McCullough, J. / Langelier, C. / Eckert, D.M. / Stubblefield, W.M. / Uter, N.T. / Myszka, D.G. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3frs.cif.gz | 49.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3frs.ent.gz | 34.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3frs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3frs_validation.pdf.gz | 433.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3frs_full_validation.pdf.gz | 436.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3frs_validation.xml.gz | 9.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3frs_validation.cif.gz | 11.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/3frs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/3frs | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21625.352 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-189 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IST1, KIAA0174 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon+RIL / 参照: UniProt: P53990 |
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#2: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.61 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 10mM Tris-HCL, pH 8.0, 350mM NaCl, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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Reflection | 冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 13.47 / 数: 40152 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1 / D res high: 3.4 Å / D res low: 40 Å / Num. obs: 5970 / % possible obs: 88.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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反射 | 解像度: 2.61→50 Å / Num. all: 8387 / Num. obs: 8387 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 84.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 13.47 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 | ||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing set |
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Phasing MAD set |
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Phasing MAD set site |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.61→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / WRfactor Rfree: 0.321 / WRfactor Rwork: 0.292 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.695 / SU B: 16.758 / SU ML: 0.305 / SU R Cruickshank DPI: 0.576 / SU Rfree: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.576 / ESU R Free: 0.341 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 116.21 Å2 / Biso mean: 86.846 Å2 / Biso min: 36.15 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.61→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.61→2.676 Å / Total num. of bins used: 20
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