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万見
- PDB-3fil: Structural and energetic determinants for hyperstable variants of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fil
タイトルStructural and energetic determinants for hyperstable variants of GB1 obtained from in-vitro evolution
要素(Immunoglobulin G-binding protein G) x 2
キーワードPROTEIN BINDING / dimerization / beta sheet / alpha helix / improved hydrophobic packing of core residues / Cell wall / IgG-binding protein / Peptidoglycan-anchor / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.88 Å
データ登録者Max, K.E.A. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Dimer Formation of a Stabilized Gbeta1 Variant: A Structural and Energetic Analysis
著者: Thoms, S. / Max, K.E.A. / Wunderlich, M. / Jacso, T. / Lilie, H. / Reif, B. / Heinemann, U. / Schmid, F.X.
履歴
登録2008年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G
B: Immunoglobulin G-binding protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5123
ポリマ－12,4722
非ポリマー401
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area6310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.694, 38.930, 83.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6249.999 Da / 分子数: 1 / 断片: immunoglobulin binding domain, UNP residues 303-357 / 変異: T2Q, E15V, T16L, T18I, N37L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
株: G148 / 遺伝子: spg / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: P19909
#2: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6221.989 Da / 分子数: 1 / 断片: immunoglobulin binding domain, UNP residues 303-357 / 変異: T2Q, E15V, T16L, T18I, N37L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
株: G148 / 遺伝子: spg / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: P19909
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細FME IS INITIATING N-FORMYLMETHIONINE THAT IS THE BIOLOGICAL STARTING RESIDUE IN E. COLI WHICH HAS ...FME IS INITIATING N-FORMYLMETHIONINE THAT IS THE BIOLOGICAL STARTING RESIDUE IN E. COLI WHICH HAS BEEN USED FOR BACTERIAL EXPRESSION. THE OTHER WAY, IN CASE OF THE STARTING METHIONINE OF CHAIN B, THE DEPOSITORS DID NOT SEE THESE ADDITIONAL GROUPS, WHICH IS PROBABLY DUE TO THE FACT THAT THE SIDECHAIN OF THIS RESIDUE IS IN A DIFFERENT CRYSTAL PACKING ENVIRONMENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.4 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: protein solution: 50mM sodium acetate pH 5.6, 50mg/ml protein. reservoir solution: 25% PEG 3350, 0.1M citric acids pH 3.5. Drop 400nl protein solution & 400nl reservoir solution, 80 micro-l ...詳細: protein solution: 50mM sodium acetate pH 5.6, 50mg/ml protein. reservoir solution: 25% PEG 3350, 0.1M citric acids pH 3.5. Drop 400nl protein solution & 400nl reservoir solution, 80 micro-l reservoir, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.88561 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月6日
詳細: Mirror 1: Silicon, active surface 50nm Rh-coated. Mirror 2: Glas, active surface 50 nm Rh-coated.
放射モノクロメーター: silicon-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88561 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.842→19.466 Å / Num. all: 87156 / Num. obs: 86548 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 7.08 % / Biso Wilson estimate: 11.564 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 13.26
反射 シェル解像度: 0.84→0.98 Å / 冗長度: 5.82 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / Num. unique all: 9687 / Rsym value: 0.775 / % possible all: 84.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PGA

1pga


解像度: 0.88→19.466 Å / Num. parameters: 10668 / Num. restraintsaints: 13229 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: According to PROCHECK and WHATCHECK, no backbone outliers were reported. The ASN A8 backbone and sidechain groups are centered in their 2FOFC density
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1493 -5 %RANDOM
Rwork0.1239 ---
obs0.125 76999 99.3 %-
all-77514 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 17 / Occupancy sum hydrogen: 853 / Occupancy sum non hydrogen: 1102.25
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.88→19.466 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数939 0 1 245 1185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0302
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.086
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.071
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.083

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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