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- PDB-3ff9: Structure of NK cell receptor KLRG1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ff9
タイトルStructure of NK cell receptor KLRG1
要素Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Natural Killer cell receptor KLTG1 / Glycoprotein / Lectin / Membrane / Phosphoprotein / Receptor / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / cell surface receptor signaling pathway / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, Y. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Immunity / : 2009
タイトル: Structure of natural killer cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin reveals basis for MHC-independent missing self recognition.
著者: Li, Y. / Hofmann, M. / Wang, Q. / Teng, L. / Chlewicki, L.K. / Pircher, H. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
B: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5652
ポリマ-26,5652
非ポリマー00
3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2821
ポリマ-13,2821
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2821
ポリマ-13,2821
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.130, 56.930, 68.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.200, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-8-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Mast cell function-associated antigen 2F1 / Mast cell function-associated antigen


分子量: 13282.296 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 75-188, C-type lectin domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klrg1, Mafa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88713
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: Na,KPO4, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 24208 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.23 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 0.99 / Scaling rejects: 592
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.762.980.3432.8693423201.1494.7
1.76-1.833.250.2863.4764423481.0995.6
1.83-1.913.240.2314774723881.0696.6
1.91-2.023.250.1745785024071.0697.3
2.02-2.143.270.1286.778802405197.9
2.14-2.313.230.1157.8794824340.9698.3
2.31-2.543.250.0811.2800024440.9798.9
2.54-2.913.310.0613820124690.8999.2
2.91-3.663.30.04417.8820224700.8599.6
3.66-29.333.220.03226.1842625230.999

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_BRF

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4SSIデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1B6E AND 1E87
解像度: 1.8→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 1009 4.8 %
Rwork0.223 --
obs-20475 98 %
溶媒の処理Bsol: 53.07 Å2
原子変位パラメータBiso max: 74.83 Å2 / Biso mean: 23.182 Å2 / Biso min: 11.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.899 Å20 Å2-2.451 Å2
2--2.998 Å20 Å2
3---1.901 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1861 0 0 169 2030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.253
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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