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- PDB-3f57: Crystal structure of human erythroid beta spectrin repeats 14 and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f57
タイトルCrystal structure of human erythroid beta spectrin repeats 14 and 15 (ankyrin binding domain)
要素Spectrin beta chain, erythrocyte
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / spectrin / spectrin repeat / three-helix-bundle / ankyrin binding / Actin capping / Actin-binding / Cytoskeleton / Disease mutation / Elliptocytosis / Hereditary hemolytic anemia / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection ...spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / postsynapse / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin beta chain, erythrocytic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ipsaro, J.J. / Mondragon, A.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2009
タイトル: Structures of the spectrin-ankyrin interaction binding domains.
著者: Ipsaro, J.J. / Huang, L. / Mondragon, A.
履歴
登録2008年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin beta chain, erythrocyte
B: Spectrin beta chain, erythrocyte


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3992
ポリマ－51,3992
非ポリマー00
水00
1
A: Spectrin beta chain, erythrocyte


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7001
ポリマ－25,7001
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Spectrin beta chain, erythrocyte


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7001
ポリマ－25,7001
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.330, 65.330, 288.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Spectrin beta chain, erythrocyte / Beta-I spectrin


分子量: 25699.514 Da / 分子数: 2
断片: HUMAN ERYTHROID BETA SPECTRIN REPEATS 14 AND 15 (ANKYRIN BINDING DOMAIN): UNP RESIDUES 1686-1907
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTB, SPTB1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11277

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.98 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 100 mM Tris-HCl pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月17日
放射モノクロメーター: DIAMOND LAUE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→19.84 Å / Num. all: 14779 / Num. obs: 14779 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 %
反射 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / 冗長度: 7.6 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345CCDデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.5.0056精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 43.539 / SU ML: 0.359 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1 / ESU R Free: 0.443 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32165 740 5 %RANDOM
Rwork0.2619 ---
all0.26468 13968 --
obs0.26468 13968 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.677 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å20 Å20 Å2
2---1.64 Å20 Å2
3---3.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3038 0 0 0 3038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213090
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0561.9344173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9515372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.82324.944178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.25915539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8241522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2811.51859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.5822951
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.98531231
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7314.51222
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

数: 1498 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11Atight positional0.480.2
22Btight thermal1.410
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 69 -
Rwork0.36 990 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9372-4.84390.34918.46690.28921.1140.2139-0.01120.6574-0.5921-0.0928-0.7503-0.00790.2996-0.12120.2320.02510.09810.1203-0.03880.11925.34530.1260.13
21.9231-0.2661.4828.2266-1.64135.1253-0.0953-0.4452-0.39830.40960.2585-0.44350.8264-0.1517-0.16310.47420.08910.09730.3528-0.0410.3542.118-10.82453.24
32.8068-2.89511.023610.0295-3.05952.63820.141-0.0165-0.3113-0.35810.14730.55560.1789-0.1434-0.28820.1385-0.0059-0.03830.03340.00710.051314.37510.75460.775
42.8167-1.3181-0.38077.4157-0.33273.8305-0.0976-0.0950.63510.14960.36190.1966-0.5888-0.1182-0.26440.41890.0712-0.02770.38450.07820.36430.0947.11241.037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1684 - 1799
2X-RAY DIFFRACTION2A1800 - 1896
3X-RAY DIFFRACTION3B1684 - 1799
4X-RAY DIFFRACTION4B1800 - 1891

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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