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- PDB-3f59: Crystal structure of ZU5-ANK, the spectrin binding region of huma... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3f59 | ||||||
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Title | Crystal structure of ZU5-ANK, the spectrin binding region of human erythroid ankyrin | ||||||
![]() | Ankyrin-1 | ||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / beta sandwich / ZU5 / ankyrin / spectrin binding / Alternative promoter usage / ANK repeat / Cytoskeleton / Disease mutation / Elliptocytosis / Hereditary hemolytic anemia / Lipoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Sarcoplasmic reticulum | ||||||
Function / homology | ![]() spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins ...spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / spectrin binding / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / sarcolemma / Z disc / ATPase binding / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ipsaro, J.J. / Huang, L. / Mondragon, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structures of the spectrin-ankyrin interaction binding domains. Authors: Ipsaro, J.J. / Huang, L. / Mondragon, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 133.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 105.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 455.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 463.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 35.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 17885.594 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: ZU5-ANK, spectrin binding region of human erythroid ankyrin: UNP residues 911-1068 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-BR / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG 4000, 0.25 M KBr, 10 mM DTT, 0.1 M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 8, 2008 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→40.8 Å / Num. all: 40191 / Num. obs: 40191 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.4 % |
Reflection shell | Resolution: 2→2.09 Å / Redundancy: 4.4 % / % possible all: 97.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.427 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→36.91 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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