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- PDB-3ezh: Crystal Structure of the E. coli Histidine Kinase NarX Sensor Dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ezh
タイトルCrystal Structure of the E. coli Histidine Kinase NarX Sensor Domain in Complex with Nitrate
要素Nitrate/nitrite sensor protein narX
キーワードTRANSFERASE / histidine kinase / sensor domain / sensor protein / four-helix bundle / nitrate sensor / selenomethionyl MAD / signal transduction / Cell inner membrane / Cell membrane / Kinase / Membrane / Nitrate assimilation / Phosphoprotein / Transmembrane / Two-component regulatory system
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to nitrate / cellular response to nitrite / histidine kinase / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / nitrate assimilation / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA damage response / signal transduction / protein homodimerization activity ...cellular response to nitrate / cellular response to nitrite / histidine kinase / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / nitrate assimilation / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA damage response / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Histidine kinase NarX, sensor domain / Signal transduction histidine kinase, nitrate/nitrite-sensing / NarX-like, N-terminal domain superfamily / NarX-like, N-terminal / Type IV pili methyl-accepting chemotaxis transducer N-term / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / Histidine kinase / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. ...Histidine kinase NarX, sensor domain / Signal transduction histidine kinase, nitrate/nitrite-sensing / NarX-like, N-terminal domain superfamily / NarX-like, N-terminal / Type IV pili methyl-accepting chemotaxis transducer N-term / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / Histidine kinase / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Nitrate/nitrite sensor protein NarX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cheung, J. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural Analysis of Ligand Stimulation of the Histidine Kinase NarX.
著者: Cheung, J. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2008年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年6月30日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / struct_conn ...diffrn_detector / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _diffrn_detector.detector / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._diffrn_detector.detector / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrate/nitrite sensor protein narX
B: Nitrate/nitrite sensor protein narX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3623
ポリマ－28,3002
非ポリマー621
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11290 Å2
手法PISA
2
A: Nitrate/nitrite sensor protein narX
ヘテロ分子

A: Nitrate/nitrite sensor protein narX
ヘテロ分子

B: Nitrate/nitrite sensor protein narX

B: Nitrate/nitrite sensor protein narX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7256
ポリマ－56,6014
非ポリマー1242
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z+1/41
crystal symmetry operation6_455x-1/2,-y+1/2,-z+1/41
Buried area6160 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.760, 55.760, 155.257
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Nitrate/nitrite sensor protein narX


分子量: 14150.234 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 38-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b1222, JW1213, narR, narX / プラスミド: pET22b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AFA2, histidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: ammonium phosphate, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9673, 0.9786, 0.9794, 0.9904
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年9月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.96731
20.97861
30.97941
40.99041
ReflectionAv σ(I) over netI: 8.2 / 数: 128343 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 0.99 / D res high: 2 Å / D res low: 25 Å / Num. obs: 30963 / % possible obs: 99.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
4.32598.310.0551.886
3.424.399.110.0711.78
2.993.4298.310.0621.282
2.712.9998.910.0820.88
2.522.7199.310.1050.615
2.372.5299.310.1370.465
2.252.3799.410.1640.387
2.152.2599.510.2110.324
2.072.1599.410.2750.258
22.0799.610.3910.242
反射解像度: 1.7→25 Å / Num. obs: 27197 / % possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.760.2526480.87699
1.76-1.830.18826771.00599
1.83-1.910.14327081.05799.2
1.91-2.020.09926671.06699.1
2.02-2.140.07227261.05599.3
2.14-2.310.05726941.04599
2.31-2.540.04827261.03998.9
2.54-2.910.03927391.0398.6
2.91-3.660.03827521.02697.6
3.66-250.04228601.03494.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→24.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / FOM work R set: 0.818 / Data cutoff high absF: 1720149.375 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1355 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs-27155 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.202 Å2 / ksol: 0.298 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.23 Å20 Å20 Å2
2--5.23 Å20 Å2
3----10.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→24.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1819 0 4 255 2078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.72.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 202 4.8 %
Rwork0.27 3966 -
all-4168 -
obs--91.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramno3_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION3no3_xplor_par.txtwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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