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- PDB-3ezb: COMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ezb
タイトルCOMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI
要素
  • PROTEIN (PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR)
  • PROTEIN (PHOSPHOTRANSFER SYSTEM, ENZYME I)
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / N-acetylglucosamine transport / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / regulation of carbon utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity ...phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / N-acetylglucosamine transport / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / regulation of carbon utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / kinase activity / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. ...PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / Glucose Oxidase; domain 1 / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphocarrier protein HPr
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Solution structure of the 40,000 Mr phosphoryl transfer complex between the N-terminal domain of enzyme I and HPr.
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Tautomeric State and Pka of the Phosphorylated Acti Histidine in the N- Terminal Domain of Enzyme I of T Eschrichia Coli Phosphoenolpyruvate:Sugar Phosphotr System
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Solution Structure of the 30 kDa N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Coli Phosphoenolpyruvate:Sugar Phosphotransferase System by Multidimensional NMR
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Liao, D.I. / Peterkofsky, A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Identification by NMR of the Binding Surface for Th Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr on N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Co Phosphotransferase System
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1998年11月3日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え1999年12月29日ID: 3ezc
置き換え1999年12月29日ID: 3ezd
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PHOSPHOTRANSFER SYSTEM, ENZYME I)
B: PROTEIN (PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5112
ポリマ－37,5112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 40REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PHOSPHOTRANSFER SYSTEM, ENZYME I)


分子量: 28381.316 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / プラスミド: PLP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08839, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: タンパク質 PROTEIN (PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR)


分子量: 9129.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / プラスミド: PSP100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA04

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN. (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS. (3) 3D
1214D HETERONUCLEAR SEPARATED
131FILTERED NOE E (4) IPAP EXPTS FOR DIPOLAR COUPLINGS DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A NEMATIC PHASE OF A CO SUSPENSION OF PHAGE FD (CLORE ET AL. 1998 J. AM. CHEM. SOC
NMR実験の詳細Text: THE 3D STRUCTURE OF THE EIN-HPR COMPLEX WAS SOLVED BY MULTI HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 5475

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試料調製

試料状態pH: 7 / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002
Bruker DMX750BrukerDMX7507503

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS, CLORE, DELANO, GROS, GROSSE-KUNSTLEVE, JIANG, KUSZEWSKI, NILGES, PANNU, READ, RICE WARREN精密化
CNS構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT RESTRAINTS (GARRETT ET AL. (1984) J. MAGN. RESON. SERIES B 104, 99-103), CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96) RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J. MAGN. RESON 131, 159-162 (1998); J. MAGN 133, 216-221 (1998)).
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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